Strom aus Stroh

Mediendienst der Fraunhofer-Gesellschaft vom Februar 2009

Forscher haben erstmals eine Biogasanlage entwickelt, die statt mit Lebensmittel-Rohstoffen nur mit Reststoffen betrieben wird – Reststoffe werden so zu Wertstoffen. Die Anlage erzeugt 30 Prozent mehr Biogas als bisherige. Eine Brennstoffzelle verstromt das Gas effizient.

»Mais gehört auf den Teller, nicht in Biogasanlagen«, solche Einwände werden immer öfter laut. Sie richten sich gegen die Vergärung von Lebensmitteln in Biogasanlagen, mit denen Strom und Wärme erzeugt werden. Gegner befürchten unter anderem, dass diese Energieerzeugung die Lebensmittelpreise nach oben treibt. Forscher des Fraunhofer-Instituts für Keramische Technologien und Systeme IKTS in Dresden haben mit mehreren kleinen und mittelständischen Unternehmen erstmals eine Biogasanlage entwickelt, die gänzlich ohne lebensmitteltaugliche Rohstoffe auskommt. »In unserer Pilotanlage verwenden wir ausschließlich Reststoffe aus der Landwirtschaft, etwa Maisstroh, also die Maispflanze ohne Kolben. Wir erzeugen damit 30 Prozent mehr Biogas als in herkömmlichen Anlagen«, sagt Dr. Michael Stelter, Abteilungsleiter am IKTS. Bisher können Biogasanlagen nur einen gewissen Anteil an Reststoffen verarbeiten, da sich diese meist schlechter in Biogas umwandeln lassen als etwa reines Getreide oder Mais.

Ein weiterer Vorteil: Die Verweilzeit der sauer eingelagerten Reststoffe, der Silage, in der Anlage kann um 50 bis 70 Prozent reduziert werden. Üblicherweise gärt die Biomasse 80 Tage im Fermenter, wobei Biogas entsteht. Durch eine geeignete Vorbehandlung dauert dies in der neuen Anlage nur noch etwa 30 Tage. »Maisstroh enthält Zellulose, die nicht direkt vergoren werden kann. In unserer Anlage spalten Enzyme die Zellulose auf, bevor die Silage gärt«, erklärt Stelter.

Auch die Verstromung des Biogases haben die Forscher optimiert. Sie lenken das Gas in eine Hochtemperaturbrennstoffzelle, die einen elektrischen Wirkungsgrad von 40 bis 55 Prozent hat. Zum Vergleich: Der Gasmotor, den man hier üblicherweise einsetzt, erreicht nur einen Wirkungsgrad von durchschnittlich 38 Prozent. Die Brennstoffzelle arbeitet bei 850 Grad Celsius, die Wärme eignet sich zum Heizen oder lässt sich ins Nahwärmenetz einspeisen. Rechnet man den elektrischen und thermischen Wirkungsgrad zusammen, hat die Brennstoffzelle einen Gesamtwirkungsgrad von bis zu 85 Prozent. Der Gesamtwirkungsgrad des Verbrennungsmotors liegt meist bei etwa 38 Prozent, denn seine Wärme lässt sich nur schwer nutzen. Eine Pilotanlage mit 1,5 Kilowatt elektrischer Leistung, ausreichend für den Bedarf eines Einfamilienhauses, haben die Forscher bereits realisiert. Auf der Hannover-Messe vom 20. bis 24. April stellen die Forscher das Konzept der Anlage vor (Halle 13, Stand E20). In den folgenden Projektphasen wollen die Wissenschaftler die Biogasanlage mit den Industriepartnern schrittweise auf zwei Megawatt hochskalieren.

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Calmodulin, ein Protein beißt zu

Pressemitteilung der TU München vom 30.01.2009

Proteinen bei der Arbeit zugesehen

Calmodulin ist der klangvolle Name eines der häufigsten Proteine in unseren Zellen. Es steuert die Aktivität vieler hundert anderer Eiweiße. Mit einer an der Technischen Universität München (TUM) entwickelten Methode ist es nun erstmals möglich, dem Protein bei seiner Arbeit zuzuschauen. Mit einem speziellen Kraft-Mikroskop können Forscher der TU München direkt die mechanischen Veränderungen eines einzelnen Calmodulin-Moleküls bei der Anlagerung an andere Eiweiße messen. Die für das Verständnis der Arbeit des Calmodulins wichtigen Forschungsergebnisse werden in der aktuellen Ausgabe des Magazins Science veröffentlicht (Science, 30. Januar 2009: Vol. 323. no. 5914, pp. 593-594).

Seit langem gilt das Eiweiß Calmodulin als eines der wichtigsten Signalmoleküle. Indem es sich anlagert oder wieder ablöst gibt es Start- und Stop-Signale für eine große Zahl von Proteinaktivitäten. Calmodulin kann bis zu vier Calcium-Ionen binden. Der Körper nutzt dies, um die Aktivität des Calmodulins zu kontrollieren. Je nach dem, wie viele Calcium-Ionen an das Calmodulin gebunden sind, nimmt es eine unterschiedliche räumliche Struktur ein. Und je nach seiner Struktur kann es sich an unterschiedliche Aminosäureketten von Proteinen anlagern.

Die Garchinger Forscher haben es nun geschafft, ein einzelnes Calmodulin-Molekül auf der einen Seite auf einer Platte zu fixieren und auf der anderen Seite an die Spitze eines Kraft-Mikroskops anzuhängen. Mit dieser Anordnung können Sie nun dem Molekül bei der Arbeit zuschauen. Geben die Wissenschaftler Calcium-Ionen in die Lösung, so dehnt sich das Calmodulin aus und bindet vier Calcium-Ionen. Es hat nun völlig andere mechanische Eigenschaften, die die Forscher mit ihrem Mikroskop gut verfolgen können. Auch die Bindung an Aminosäureketten testeten die Forscher bereits und konnten damit zeigen, wie das Calmodulin bestimmte Ketten erkennt und sich an diese anlagert.

„Das Besondere an unserer Technologie ist, dass wir direkt in wässriger Lösung arbeiten können,“ sagt Professor Matthias Rief, der die Arbeitsgruppe leitet. „Wir können genau unter den Bedingungen messen, unter denen das Protein auch in seiner natürlichen Umgebung arbeitet.“ Die Methode ist damit eine wertvolle Ergänzung der Röntgenstrukturanalyse, die zwar die genaue räumliche Struktur eines Proteins zeigt, aber dafür geordnete Kristalle braucht. Von dynamischen Vorgängen kann Röntgenstrukturanalyse allenfalls Momentaufnahmen liefern. „Wir können nun direkt beobachten, wie das Calmodulin sich die Aminosäurekette schnappt und sich umfaltet, um diese festzuhalten.“

Mit ihrem Kraft-Mikroskop können die Wissenschaftler um Matthias Rief direkt die Kräfte messen, die man benötigt, um das Calmodulin aus der jeweils stabilen Lage heraus umzufalten. Daraus können sie die Energien berechnen, die bei der Anlagerung von Calcium und Aminosäureketten an das Calmodulin auftreten. Und indem sie die mechanischen Eigenschaften über eine gewisse Zeit verfolgen, können sie auch feststellen, wie lange ein anderes Proteinfragment gebunden bleibt.

„Wir haben mit der Entwicklung dieser Methode ein Fenster aufgestoßen, durch das wir sehr viel über die grundsätzlichen Abläufe in der Zelle erfahren können,“ sagt Rief. „Es ist unglaublich faszinierend, direkt die dynamischen Abläufe ansehen zu können. Das Calmodulin wird nicht das einzige Molekül bleiben, das wir uns genauer ansehen.“

Originalbeitrag:
Jan Philipp Junker, Fabian Ziegler, Matthias Rief
Ligand-Dependent Equilibrium Fluctuations of Single Calmodulin Molecules
Science, 30 January 2009: Vol. 323. no. 5914, pp. 593-594 – DOI: 10.1126/science.1169555

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