Archiv des Monats: Juli 2009

Designtool für Werkstoffe mit Erinnerung

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Mediendienst der Fraunhofer-Gesellschaft vom Juli 2009

Memorymetalle können sich einen Zustand »merken«. Verformt man sie, genügt beispielsweise eine Temperaturänderung, um sie wieder in ihre Ursprungsform zurückzubringen. Eine Simulation berechnet die Eigenschaften dieser Werkstoffe.

Es mutet an wie ein Zaubertrick: Ein Mann nimmt eine Büroklammer und verbiegt sie so, dass sie nur noch einem krummen Draht ähnelt. Dann wirft er sie in eine Schale mit heißem Wasser. Im Bruchteil einer Sekunde nimmt der Metalldraht wieder die Form einer Büroklammer an. Dieses Phänomen nennt sich Formgedächtniseffekt. Man kann ihn in bestimmten metallischen Legierungen beobachten. Diese Formgedächtnislegierungen sind für viele Anwendungen ideal. Beispielsweise in der Weltraumtechnik: Sonnensegel können sich dank Formgedächtnismetallen im Weltall entfalten. Auch in der Medizin setzt man auf ihre Eigenschaften, etwa in der Kardiologie: Stents sind kleine röhrchenförmige Gittergerüste aus Metall. Sie werden zusammengefaltet in Blutgefäße eingeführt, dehnen sich hier aus und verhindern, dass die Gefäße verstopfen.

Der Weg zum ausgereiften Produkt ist jedoch lang. Die Eigenschaften dieser Formgedächtnis-Werkstoffe sind komplex und daher nur schwer vorherzusagen. Ingenieure müssen viele Prototypen herstellen, bevor sie ein Bauteil mit den gewünschten Eigenschaften zum Einsatz bringen. Forscher am Fraunhofer-Institut für Werkstoffmechanik IWM haben einen schnelleren Weg gefunden: »Wir haben eine numerische Simulation entwickelt, die viele Fragen bereits im Vorfeld beantwortet – lange bevor ein Prototyp existiert«, erklärt Dr. Dirk Helm, Projektleiter am IWM.

Mit dieser Simulation haben die Wissenschaftler unter anderem einen winzigen Greifer für die Endoskopie entwickelt. Normalerweise kann solch ein Mikrogreifer nur mit Hilfe von Gelenken realisiert werden. Wie kann man ein Bauteil herstellen, das solche kleinen Abmessungen hat, elastisch und gut sterilisierbar ist und ohne Gelenke auskommt? Die Antwort liefert der Computer: Über numerische Simulationsmodelle konnten die Forscher die wichtigsten Eigenschaften des Bauteils, wie dessen Festigkeit oder Schließkraft, vorausberechnen und das elastische Bauteil effizient entwickeln und herstellen. »Normalerweise hätte man dafür viele Versuche mit unterschiedlichen Prototypen durchführen müssen«, erklärt Dr. Helm. »Dank der Simulation können wir auf die meisten dieser Prototypen verzichten. Das spart Kosten, denn die Rohstoffe für Formgedächtnislegierungen sind sehr teuer und lassen sich teilweise nur schwer verarbeiten.« Mit der Simulation können die Forscher zudem abschätzen, wie langlebig diese modernen Werkstoffe sind.

Externer Link: www.fraunhofer.de

Zellen bekämpfen Viren mit Mathematiker-Strategie

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Pressemitteilung der Universität Bonn vom 27.07.2009

Forscher aus Bonn und Massachusetts klären lange gesuchten Immunmechanismus auf

Wenn Mathematiker ein großes Problem lösen sollen, greifen sie oft zu einem Trick: Sie zerlegen das Problem in kleine Teilaufgaben, für die bereits Lösungen existieren. Genauso scheinen Zellen bei der Bekämpfung mancher Krankheitserreger zu verfahren. Das zeigt eine Studie der Universitäten Bonn und Massachusetts, die nun in der Zeitschrift Nature Immunology erschienen ist (doi: 10.1038/ni.1779). Die Ergebnisse des Teams könnten zu neuen Therapiestrategien gegen chronische Virusinfektionen und Krebs führen.

Viren und Bakterien hinterlassen im Körper oft auffällige Spuren. So kann bei einer Infektion Erbmaterial des Krankheitserregers freiwerden. In jeder Zelle gibt es Sensoren, die auf die Erkennung fremden Erbguts spezialisiert sind. Diese zellulären Spürhunde rufen dann die körpereigenen Abwehrtruppen auf den Plan, die den Eindringling bekämpfen.

Das Erbgut von Viren besteht meist aus RNA, einer Verwandten der DNA. Die Wissenschaft kennt heute bereits viele Sensoren, die speziell RNA wahrnehmen. Bei anderen Krankheitserregern besteht das genetische Material dagegen aus DNA. Dazu zählen beispielsweise Bakterien, Protozoen wie der Erreger der Malaria, aber auch manche Viren. Das Problem dabei ist jedoch, dass RNA-Sensoren auf DNA nicht ansprechen. „Dennoch löst auch Fremd-DNA eine starke Immunreaktion aus“, sagt der Bonner Immunologie Professor Dr. Veit Hornung. „Wie die Zellen diese DNA erkennen, verstehen wir erst in Ansätzen.“

Umweg über die RNA

Bislang zumindest. Denn Veit Hornung konnte nun zusammen mit seinen Mitarbeitern am Institut für Klinische Chemie und Pharmakologie Andrea Ablasser und Franz Bauernfeind sowie US-Kollegen Licht ins Dunkel bringen. Demnach stellt die Zelle von der Erreger-DNA zunächst eine RNA-Abschrift her. Diese wird dann ihrerseits von RNA-Sensoren erkannt. Letztlich führt der Organismus das Problem „DNA-Erkennung“ auf das bereits gelöste Problem „RNA-Erkennung“ zurück.

Dass DNA in RNA umgeschrieben wird, ist in Zellen ein ganz alltäglicher Vorgang: Im Grunde genommen ist DNA nämlich nichts anderes als eine Art Bibliothek, deren Originalschriften viel zu wichtig sind, als dass man sie entleihen könnte. Wer Informationen benötigt, kann jedoch eine Kopie bestellen. Diese „Arbeitskopien“ bestehen aus RNA. Sie enthalten eine Markierung, die sie für RNA-Sensoren gewissermaßen unsichtbar macht. Andernfalls würden sie ebenfalls eine Immunreaktion auslösen.

Wenn die Zellkopierer Fremd-DNA in RNA umschreiben, fehlt der Kopie danach jedoch diese Markierung. Die RNA-Sensoren schlagen daher Alarm und setzen damit eine Signalkette in Gang, in der schließlich der Botenstoff Alpha-Interferon ausgeschüttet wird. Das ist ein starkes Immunstimulanz, das sogar gegen Tumoren wirkt. „Eventuell eröffnet unsere Studie daher sogar neue Wege in der Krebstherapie“, hofft Hornung.

So wollen die Forscher eine künstliche DNA konstruieren, die eine sehr hohe Alpha-Interferon-Ausschüttung hervorruft. Diese DNA ließe sich beispielsweise in bestimmte Viren einschleusen, die spezifisch Tumorzellen befallen. Bei der Infektion injizieren Viren ihre Erbanlagen in ihr Opfer. So könnte die künstliche DNA in die Krebszellen gelangen und dort eine gezielte Immunantwort hervorrufen. Die Zellen würden gewissermaßen kontinuierlich ihr eigenes Krebsmedikament produzieren.

Externer Link: www.uni-bonn.de

Zelltod per Express oder auf Umwegen

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Pressemitteilung der Universität Freiburg vom 22.07.2009

Ein Hemmer von Todesproteasen entscheidet

Mitochondrien sind die Kraftwerke der Zellen. Sie produzieren unter Sauerstoffverbrauch die meiste Energie. Diese winzigen Organellen beteiligen sich aber auch an einem Prozess, der dem Leben entgegenwirkt, dem programmierten Zelltod oder Apoptose (griechisch: fallende Blätter). Zusammen mit drei Forschergruppen in Melbourne berichtet die Forschergruppe um Prof. Dr. Christoph Borner von der Universität Freiburg im renommierten Wissenschaftsmagazin Nature (aktuelle online-Veröffentlichung vom 22.07.09: „XIAP discriminates between type I and type II Fas-induced apoptosis“) von einem Schlüsselprotein (XIAP), welches entscheidet, ob eine Zelle auf einem direkten, schnellen oder einem etwas umständlicheren Signalweg stirbt.  Hauptautor der Publikation ist Thomas Kaufmann, ein ehemaliger  Doktorand im Labor von Prof. Borner. Er hat jetzt eine Juniorprofessur an der Universität Bern inne.

In einer gesunden Zelle verstecken Mitochondrien in ihrem Innern Moleküle wie Cytochrome c und Smac/Diablo, die für das Überleben wichtig sind. Muss eine Zelle jedoch sterben, wird die äußere Membran der Mitochondrien perforiert und diese Moleküle treten in die Zellflüssigkeit aus. Cytochrome c aktiviert so genannte Todesproteasen (Caspasen), die Hunderte von Proteinen zerschneiden und die Zelle so zerstückeln, dass sie stirbt. Dieser mitochondriale Weg des Zelluntergangs ist in unserem Körper wichtig, um verbrauchte, beschädigte oder überflüssige Zellen kontrolliert zu eliminieren. Dadurch wird verhindert dass diese schlechten Zellen unserem Körper Schaden zufügen oder gar in Krebszellen ausarten können. Damit diese Todesproteasen nicht zufällig in gesunden Zellen wirken, werden sie durch ein Molekül namens XIAP gehemmt. Durch seine Freisetzung aus Mitochondrien neutralisiert Smac/Diablo die Hemmwirkung von XIAP und garantiert so eine volle Aktivierung der Todesproteasen in sterbenden Zellen.

Neben dem Mitochondrien-getriebenen Signalweg besitzen die Zellen einen direkteren Weg um ihre Todesproteasen zu aktivieren. Dieser wird vor allem von externen Stimuli, sogenannten TNF-ähnlichen Molekülen wie FasL genutzt, die viral infizierte Körperzellen und verbrauchte Abwehrzellen umbringen. Obwohl dieser Weg effizient und schnell abläuft, hat er einen Nachteil: Er kann den Todesproteasen-Hemmer XIAP nicht neutralisieren. Damit kann das volle Aktivierungspotenzial dieser Schneide-Enzyme nicht voll ausgeschöpft werden.

Die Zelle hat jedoch die Fähigkeit zwischen dem direkten „Express“-Signalweg (Typ I) und dem mitochondrialen „Umwege“-Signalweg (Typ II) zu entscheiden. Wie dieser Entscheidungsprozess abläuft, war bislang unbekannt. Nun konnten australische und Schweizer Forscher unter Mitwirkung einer Forschergruppe der Universität Freiburg unter Prof. Borner zeigen, dass die Menge von XIAP über diesen „Switch“ entscheidet. Besitzt eine Zelle viel XIAP, kann sie nur über den mitochondrialen Typ II-Weg effizient sterben, weil dieses Molekül durch Smac/Diablo neutralisiert werden muss. Dies ist oft bei Krebszellen der Fall, die viel XIAP exprimieren. Umgekehrt kann eine Zelle mit wenig XIAP problemlos über den direkten Weg eliminiert werden. Diese Erkenntnis unterstreicht die Wichtigkeit der Entwicklung von neuen Krebsmedikamenten, welche XIAP hemmen und somit den direkten Weg begünstigen. Dies soll vor allem bei Krebsarten zur Anwendung kommen, bei denen der mitochondriale Typ II-Signalweg defekt ist.

Externer Link: www.uni-freiburg.de

Starke Eiweiß-Bindung hält Muskeln zusammen

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Pressemitteilung der TU München vom 20.07.2009

Mechanische Untersuchungen zeigen, wie Muskeln zu ihrer Kraft kommen

Winzige Eiweißmoleküle in den Muskelfasern sind die eigentliche Ursache unserer Muskelkraft. Zusammen mit Biologen aus Hamburg haben Physiker der Technischen Universität München (TUM) die mechanischen Eigenschaften einzelner Eiweißmoleküle untersucht. In der heutigen Ausgabe der „Proceedings of the National Academy of Sciences“ (PNAS) beschreiben sie, wie die zwei Eiweißbausteine, Titin und Telethonin, zusammenarbeiten und warum die Muskeln bei Beanspruchung nicht einfach auseinander fallen. Die Ergebnisse ihrer Untersuchungen könnten nicht für die Medizin sondern auch für die Nanotechnologie bedeutsam sein.

Die eigentliche Ursache für die Kraft unserer Muskeln resultiert aus Nanometer kleinen biologischen Bausteinen. Ein Schlüsselelement ist dabei das Eiweiß Titin, das größte Protein im menschlichen Körper überhaupt. Es ist hochelastisch und sorgt dafür, dass die Muskelfasern nach der Dehnung wieder in ihre Ruheposition zurück finden.

Auch bei einer Vielzahl weiterer Muskelfunktionen spielt das Riesenprotein eine wichtige Rolle. In einer Z-Scheibe genannten Struktur ist es mit dem für den Kontraktionsvorgang wichtigen Protein Aktinin und einem weiteren Protein, dem Telethonin, verbunden. Im Jahre 2006 zeigten Forschungsarbeiten, dass das Telethonin als Bindeglied zwischen Titin-Ketten fungiert. Simulationsrechnungen deuteten darauf hin, dass die beiden Moleküle durch starke Wasserstoffbrücken zusammen gehalten werden. Doch wie das genau funktioniert, konnten die Untersuchungen nicht ans Tageslicht bringen.

Dem Team um Professor Matthias Rief und Morten Bertz von der TU München, die auch Mitglied des Exzellenzclusters „Center for Integrated Protein Science Munich“ (CIPSM) sind, sowie den Molekularbiologen um Professor Matthias Willmanns am Hamburger European Molecular Biology Laboratory (EMBL) gelang es nun erstmalig, die mechanische Stabilität des Titin-Telethonin-Komplexes direkt zu messen. „Unsere Messungen zeigten, dass die Bindung extrem stark ist, aber nur in Richtung der Beanspruchung,“ erläutert Rief. „Die makroskopische Funktion des Muskels, nämlich Zusammenziehen und Entspannen, wird also in der Nanowelt der Proteinmoleküle exakt widergespiegelt.“

Mit einer in Garching entwickelten Methode können die Forscher einzelne Moleküle an der hochempfindlichen Spitze eines Rasterkraft-Mikroskops befestigen. Mit diesem ziehen sie am Molekül und können so seine mechanischen Eigenschaften direkt messen. Ihre Messungen zeigten nun, dass der Titin-Telethonin-Komplex in Arbeitsrichtung die stärkste jemals in der Natur gefundene Protein-Bindung aufweist. Wurde der Komplex in einer anderen Richtung auseinander gezogen, so ließ er sich leicht lösen.

Die Forscher vermuten in der richtungsabhängigen Protein-Bindung ein wichtiges Konzept, das die Natur an vielen Stellen nutzt, an denen Organismen mechanischer Beanspruchung unterliegen. Ein genaueres Verständnis dieser Konzepte könnte sowohl die physiologische Forschung und die Entwicklung biomedizinischer Lösungen voran bringen als auch biomimetische Entwicklungen in der Nanotechnologie inspirieren.

Die Forschungsarbeit wird unterstützt von der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG).

Originalpublikation:
The Titin-Telethonin complex: A directed, super stable molecular bond in the muscle Z-disk, Morten Bertz, Matthias Wilmanns, and Matthias Rief, Proceedings of the National Academy of Sciences, July 20, 2009.

Externer Link: www.tu-muenchen.de

Halbleiter für coole Computer

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Pressemitteilung der Universität Würzburg vom 17.07.2009

Computer, die ohne Kühlung auskommen? Noch gibt es sie nicht. Doch Physiker von der Universität Würzburg bereiten ihnen den Weg: Im US-Wissenschaftsmagazin „Science“ präsentieren sie einen Halbleiter, der elektrischen Strom leitet und dabei nicht warm wird.

Der neuartige Halbleiter besteht aus Quecksilber-Tellurid und Quecksilber-Cadmium-Tellurid. In einem ausgeklügelten Verfahren bringen die Würzburger Physiker diese beiden Materialien abwechselnd in hauchzarten Schichten auf pfenniggroße Kristallplättchen auf. „Die einzelnen Lagen sind nur sieben bis zehn Nanometer dünn“, sagt Professor Laurens Molenkamp. Unvorstellbar schlank also: Ein Nanometer ist der millionste Teil eines Millimeters.

Winzigen Draht modelliert

Um die Leitfähigkeit des geschichteten Materials zu analysieren, modellierten die Physiker mit lithographischen Techniken aus seiner Oberfläche Strukturen heraus. Sie ließen dort sozusagen winzige Drähte entstehen, beispielsweise in H-Form.

„Zu erwarten war, dass das Material unter bestimmten Umständen, zum Beispiel bei sehr tiefen Temperaturen, zum Isolator wird. So ist es bei allen herkömmlichen Halbleitern der Fall“, erklärt Professor Hartmut Buhmann, der im Team von Molenkamp arbeitet.

Material reagierte anders als erwartet

Überrascht waren die Physiker, als sich ihr Material anders verhielt: Die Elektronen sammelten sich an den Rändern der H-förmigen Struktur. Dort konnten sie sich zudem bewegen – ohne jeglichen Widerstand und damit ohne Wärmeentwicklung. Diese Besonderheit liege einzig und allein in den Materialien und der Art ihrer Schichtung begründet, sagen die Physiker. Die Form der Struktur – ob H oder X – sei belanglos.

Für Anwendungen noch nicht reif

Reif für den Alltag ist der neuartige Halbleiter allerdings nicht: Der Effekt tritt nur bei sehr tiefen Temperaturen auf, unterhalb von minus 170 Grad Celsius. Darum wollen die Würzburger Forscher nun andere Materialien entwickeln, die den Effekt bei deutlich höheren Temperaturen zeigen.

„Wismut-Verbindungen wollen wir dafür nehmen“, sagt Laurens Molenkamp. Doch zuerst gelte es, an einem Verfahren zu tüfteln, mit dem sich auch diese Materialien sauber und hauchdünn aufeinanderschichten lassen.

Cool bleiben ist wichtig für Computer

Wenn Computer in Betrieb sind, werden sie warm. Zu hohe Temperaturen aber beeinträchtigen die Funktionsfähigkeit ihrer Chips – Abkühlung ist also angesagt. Dafür sorgen rotierende Lüftungsrädchen am PC oder Klimaanlagen in großen Rechnerräumen. Sehr leistungsfähige Rechner sind heute schon mit Wasserkühlung ausgestattet.

Die Wärme ist also ein Faktor, der die Entwicklung schnellerer Computer deutlich begrenzt. Denn um eine größere Leistungsfähigkeit zu erreichen, werden auf die Chips immer mehr Transistoren gepackt, die immer schneller arbeiten müssen. „Dann fließt über die Chips aber auch mehr Strom, und so heizen sich die Bauteile immer stärker auf“, erklärt Hartmut Buhmann. Bauelemente, die Strom leiten und dabei keine Wärme produzieren, könnten darum der Weiterentwicklung von Computern einen kräftigen Schub geben. (Robert Emmerich)

Literatur:
Nonlocal Transport in the Quantum Spin Hall State, Andreas Roth, Christoph Brüne, Hartmut Buhmann, Laurens W. Molenkamp, Joseph Maciejko, Xiao-Liang Qi, Shou-Cheng Zhang, Science, 17. Juli 2009, Vol. 325, Nr. 5938, Seiten 294-297, DOI: 10.1126/science.1174736

Externer Link: www.uni-wuerzburg.de