Archiv des Monats: Dezember 2010

Neuer Kalzium-Kanal in Lysosomen entdeckt

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Presseinformation der LMU München vom 15.12.2010

LMU-Forscher messen Ionenströme einzelner Lysosomen

Über einen Anstieg der Kalzium-Konzentration in der Zelle werden fundamentale Vorgänge wie die Kontraktion der Herz- und Skelettmuskeln, die Hormon- und Neurotransmittersekretion, die Teilung und Bewegung von Zellen sowie die Kontrolle der Immunantwort gesteuert. Diese Signale werden generiert, indem Kalzium von außen einströmt oder aus intrazellulären Speichern wie zum Beispiel dem endoplasmatischen Retikulum freigesetzt wird. Erst seit Kurzem ist bekannt, dass die Lysosomen, die kleinsten Organellen in der Zelle, auch an der intrazellulären Kalzium Freisetzung beteiligt sind. Ein Team um die beiden LMU-Forscher Professor Christian Wahl-Schott und Professor Martin Biel konnten nun in Zusammenarbeit mit der Münchner Firma Nanion eine Methode entwickeln, bei der die Kalzium-Ströme einzelner Lysosomen direkt gemessen werden. So gelang ihnen erstmals der Nachweis bislang unbekannter Kalzium-Kanäle in den Lysosomen, die für die Kalzium-Freisetzung aus diesen Zellorganellen verantwortlich sind. Die Forscher wollen nun die Methode weiterentwickeln, sodass sie auch bei anderen Zellorganellen eingesetzt werden kann. (Science Signaling, 7. Dezember 2010)

Rund ein Kilo Kalzium (Ca2+) enthält der menschliche Körper, vor allem in den Knochen und Zähnen. Eine ebenfalls essenzielle Rolle spielt der Stoff aber in den Zellen, wo seine Konzentration etwa 10.000-mal niedriger ist als im extrazellulären Milieu. Steigt der Wert in der Zelle an, entstehen sogenannte Kalzium-Signale, die essenzielle Prozesse steuern. Die Konzentration erhöht sich, wenn Kalzium in die Zelle einströmt oder aus zellulären Speichern – etwa dem sarko-/endoplasmatische Retikulum, der Kernmembran oder den Mitochondrien – freigesetzt wird.

Seit einiger Zeit schon häuften sich die Hinweise, dass es einen weiteren Ca2+-Speicher in der Zelle gebe: die Lysosomen. Bisher war allerdings keine Methode verfügbar, mit der lysosomale Ionenkanäle effizient untersucht werden konnten. Die Forscher entwickelten deshalb in Zusammenarbeit mit der Münchner Firma Nanion eine Methode, bei der einzelne intakte Lysosomen auf einem planaren Glas-Chip immobilisiert werden, um deren Ionenströme direkt zu messen.

Tatsächlich konnte das Team auf diesem Weg die Lysosomen als weiteren Ca2+-Speicher in der Zelle bestätigen. Es gelang ihnen erstmals der Nachweis bislang unbekannter Kalzium-Kanäle in den Lysosomen, die für die Kalzium-Freisetzung aus diesen Zellorganellen verantwortlich sind. Es gibt nun Hinweise darauf, dass das aus Lysosomen freigesetzte Kalzium physiologisch von Bedeutung sein könnte: Es scheint an der Regulation der Sekretion von Hormonen, der Kontraktion glatter Muskelzellen sowie der Aktivität von Neuronen beteiligt zu sein.

„Wir gehen davon aus, dass die Methode auch zur Charakterisierung von Ionenkanälen anderer intrazellulärer Organellen und Kompartimente geeignet ist“, betont Wahl-Schott. „Dies wäre von großer Bedeutung. Denn intrazelluläre Ionenkanäle sind wichtige Ansatzstellen für Medikamente und stehen damit im Fokus der pharmazeutischen Arzneistoffentwicklung. Wir werden in den nächsten Jahren unsere Forschung an intrazellulären Ionenkanälen auch an genetischen Mausmodellen fortführen – und die planare Patch-Clamp-Technologie weiterentwickeln.“

Die Untersuchung wurde vom Exzellenzcluster „Center for integrated Protein Science Munich“ (CiPSM) sowie – als Forschungsverbund mit Nanion – von der Bayerischen Forschungsstiftung unterstützt.

Publikationen:

Planar patch clamp approach to characterize ionic currents from intact lysosomes,
Schieder M, Rötzer K, Brüggemann A, Biel M, Wahl-Schott C.
Science Signaling. 2010 Dec 7;3(151):S. l3.

Characterization of two-pore channel 2 (TPCN2)-mediated Ca2+ currents in isolated lysosomes,
Schieder M, Rötzer K, Brüggemann A, Biel M, Wahl-Schott CA.
Journal of Biological Chemistry, 9. Juli 2010, Bd. 285(28): S. 21219-22.

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Brandpilze und Maispflanzen rüsten auf

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Presseinformation der Max-Planck-Gesellschaft vom 09.12.2010

Max-Planck-Wissenschaftler entschlüsseln Genom von Mais-Schädling

Pilze sind bedeutende Pflanzenschädlinge, die weltweit für immense Ertragsverluste an Kulturpflanzen wie Mais und anderen Getreidesorten verantwortlich sind. Regine Kahmann vom Max-Planck-Institut für terrestrische Mikrobiologie in Marburg und Jan Schirawski, inzwischen an der Universität Göttingen, haben zusammen mit Wissenschaftlern des Helmholtz Zentrums in München das Erbgut von Sporisorium reilianum analysiert, eines wichtigen Mais-Schädlings. Durch einen Vergleich mit dem Genom einer verwandten Pilzart haben sie neue Gene identifiziert, die für den Befall von Mais wichtig sind. (Science, 10. Dezember 2010)

Die Brandpilze Ustilago maydis und Sporisorium reilianum sind Parasiten von Maispflanzen. Ustilago maydis verursacht die so genannte Mais-Beulenbrandkrankheit. Dabei bilden sich große tumorartige Strukturen an Blättern, Kolben und männlicher Blüte, in denen sich der Pilz vermehrt und Sporen produziert. Auch Sporisorium reilianum befällt Maispflanzen, bewirkt aber eine Infektion der gesamten Pflanze, bei der sich die Symptome nur in den männlichen und weiblichen Blüten zeigen. Diese Krankheit wird deshalb auch als Maiskopfbrand bezeichnet.

Wie diese Schädlinge Pflanzen befallen können, ist bislang kaum bekannt. Vor vier Jahren war es unter Federführung der Marburger Gruppe gelungen, die Genomsequenz von Ustilago maydis zu entschlüsseln. Damals hatten sie gezeigt, dass die Gene einer großen Zahl gänzlich neuartiger, vom Pilz ausgeschütteter Proteine auf den Chromosomen in Gruppen angeordnet sind, so genannten Genclustern. Diese Proteine steuern die Kolonisierung der Wirtspflanze.

Ähnlich und doch verschieden

Zunächst konnten die Forscher die Proteine nur in Ustilago maydis nachweisen. „Wir konnten uns jedoch nicht vorstellen, dass diese für den Befall so wichtigen Proteine nur im Genom eines einzigen Brandpilzes vorkommen. Deshalb haben wir auch die Genomsequenz von Sporisorium reilianum ermittelt“, sagt Regine Kahmann vom Marburger Max-Planck-Institut. Tatsächlich kommen mehr als 90 Prozent der ausgeschütteten Proteine aus Ustilago maydis auch in Sporisorium reilianum vor. Allerdings unterscheiden sich viele dieser Proteine stark zwischen den beiden Arten und sind daher auf Gen-Ebene nur schwer nachzuweisen. „Überraschenderweise sind jedoch nahezu alle Gene der beiden Organismen in der gleichen Reihenfolge angeordnet. Daher konnten wir die zwei Genome wie Blaupausen übereinanderlegen und auf diese Weise die Unterschiede sichtbar machen“, sagt Kahmann.

Dabei entdeckten die Wissenschaftler 43 so genannte Divergenzregionen, in denen die Gene der Pilze besonders unterschiedlich waren. Darunter befanden sich alle bereits vor vier Jahren identifizierten Gencluster, deren Gene eine wichtige Rolle bei der Infektion der Wirtspflanzen spielen. Darüber hinaus beeinflussen vier von sechs zufällig ausgewählten Divergenzbereichen die Infektionsstärke von Ustilago maydis. Allerdings enthalten die Divergenzregionen nicht immer Gene für ausgeschüttete Proteine. In einer Region kamen ausschließlich Gene für Proteine vor, die vom Pilz nicht nach außen abgegeben werden. „Dies deutet darauf hin, dass noch weitere, bislang unentdeckte Moleküle das Verhältnis zwischen Pilz und Pflanze steuern“, vermutet Jan Schirawski.

Evolutionärer Wettlauf zwischen Mais und Pilz

Es unterscheiden sich also gerade die Gene zwischen den beiden Pilzen, die für den Befall der Maispflanzen wichtig sind. Vermutlich hatte die unterschiedliche Lebensweise von Ustilago maydis und Sporisorium reilianum zur Folge, dass die Pilze im Laufe der Evolution jeweils artspezifische Genvarianten gebildet haben, z. B. um die pflanzliche Immunantwort zu unterdrücken. Die Maispflanzen wiederum haben die Zielmoleküle der Pilzproteine verändert. Für jedes von den Pilzen ausgeschüttete Protein bilden Maispflanzen offenbar mindestens ein Protein zur Abwehr. „Wir sehen hier die Spuren eines sehr langen Kampfes zwischen verteidigender Pflanze und angreifenden Parasiten. Denn die Vielfalt an Angriffs- und Verteidigungswaffen sind das Ergebnis eines Rüstungswettlaufs zwischen Pflanze und Pilz. Jede Veränderung auf der einen Seite, wurde durch eine Anpassung der anderen Seite gekontert“, sagt Schirawski. Die Marburger Forscher hoffen, dass sich auf der Basis der über ihre Verschiedenheit entdeckten Moleküle langfristig neue Strategien zur Bekämpfung dieser wichtigen Pilzgruppe entwickeln lassen.

Originalveröffentlichung:
Jan Schirawski, Gertrud Mannhaupt, Karin Münch, Thomas Brefort, Kerstin Schipper, Gunther Doehlemann, Maurizio Di Stasio, Nicole Rössel, Artemio Mendoza-Mendoza, Doris Pester, Olaf Müller, Britta Winterberg, Elmar Meyer, Hassan Ghareeb, Theresa Wollenberg, Martin Münsterkötter, Philip Wong, Mathias Walter, Eva Stukenbrock, Ulrich Güldener and Regine Kahmann
Pathogenicity determinants in smut fungi revealed by genome comparison
Science, 10. Dezember 2010

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Neuer Mechanismus zur reversiblen Blockierung des Proteasoms

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Pressemitteilung der TU München vom 13.12.2010

Krebs bekämpfen, Immunreaktion kontrollieren:

Als Recyclinghof der Zelle erfüllt das Proteasom eine lebenswichtige Aufgabe – auch für Krebszellen. Blockiert man es, erstickt die Zelle an ihrem eigenen Müll. Wäre man in der Lage, das Proteasom nur zu bremsen, könnte man auch Abstoßungsreaktionen bei Transplantationen auf diese Weise kontrollieren. Der nun von Wissenschaftlern um Professor Michael Groll von der Technischen Universität München (TUM) aufgeklärte Reaktionsmechanismus einer reversiblen Blockierung des Proteasoms könnte der Schlüssel zu neuen Medikamenten sein. Die renommierte Zeitschrift „Angewandte Chemie“ stellt die Ergebnisse vorab online als „Hot Paper“ vor.

Krebszellen sind so gefährlich, weil sie sich unkontrolliert und sehr viel schneller als andere Zellen vermehren. Eine Schlüsselstellung dabei besitzt das Proteasom, ein großer Eiweißkomplex, der nicht mehr benötigte Eiweiße wie eine Recyclinganlage abbaut und der Wiederverwertung zuführt. Als Forscher vor ein paar Jahren entdeckten, dass man ihr Wachstum auch durch Blockieren des Proteasoms bremsen kann, schürte das neue Hoffnungen. Das erste Medikament, das diese Strategie anwendet, Bortezomib, erzielt inzwischen einen Umsatz von mehr als einer Milliarde US-Dollar pro Jahr. Doch es blockiert auch andere wichtige Proteine und verursacht so eine Vielzahl schwerwiegender Nebenwirkungen. Weltweit sucht man daher nach Alternativen.

Eine Variante des Proteasoms, das Immuno-Proteasom, spielt bei einer anderen lebenswichtigen Funktion eine wichtige Rolle, der Immunreaktion. Die Produktion menschlichen Insulins in gentechnisch veränderten Bakterien ist eine große Hilfe für Diabetespatienten. Doch täglich die nötige Menge Insulin berechnen und spritzen zu müssen, ist eine erhebliche Belastung. Die Transplantation intakter, Insulin produzierender Inselzellen aus Schweinen könnte eine Lösung sein, doch stehen ihr die Abwehrreaktionen des Immunsystems entgegen. Könnten die Mediziner das Immuno-Proteasom vorübergehend ausbremsen, wäre die Abstoßungsreaktion vielleicht in den Griff zu kriegen.

In beiden Fällen kommt es darauf an, möglichst gezielt eingreifen zu können und möglichst wenig Schaden durch Nebenreaktionen anzurichten. Mit Carfilzomib und dem vom Gift des Meeres-Bakteriums Salinispora tropica abgeleitete Salinosporamid A befinden sich bereits zwei weitere Proteasomblocker in klinischen Studien. Für beide Substanzen konnte das Team von Professor Groll in früheren Arbeiten die Wirkmechanismen aufklären. Sie binden deutlich spezifischer an die gewünschte Stelle des Proteasoms als Bortezomib und verursachen daher deutlich weniger Nebenwirkungen. Doch wenn sie angreifen, ist das Proteasom unwiederbringlich zerstört. Gesunde Zellen können überleben, indem sie ein neues Proteasom aufbauen. Bei den schnell wachsenden Krebszellen führt das Chaos, das nicht abgebaute Signalproteine und anderer Proteinmüll anrichten, zum Absterben der Zelle.

Der Trick der beiden Proteasomblocker ist eine zweistufige Reaktion. Wie ein Schlüssel passen die kleinen Moleküle in ein Schloss am Proteasom. Doch auf das reversible Andocken an die Bindungsstelle folgt eine irreversible Ringbildung, und der Schlüssel kann nicht mehr heraus gezogen werden. Indem sie eine andere Kopfgruppe wählten, konnten die Wissenschaftler um Professor Michael Groll und Dr. Melissa Gräwert nun eine reversible Ringbildung erreichen. Die neue Kopfgruppe enthält in direkter Nachbarschaft eine Aldehyd- und eine Ketogruppe. Sie reagieren mit den Bindungsstellen am Proteasom ebenfalls zu einem Ring, doch die Reaktion dieser beiden Gruppen umkehrbar. So läst sich der Schlüssel wieder aus dem Schloss entfernen und das Proteasom kann seine Arbeit wieder aufnehmen.

Den angenommenen Mechanismus konnten die TUM-Wissenschaftler im Rahmen ihrer vom Exzellenzcluster Center for Integrated Protein Science Munich (CIPSM) unterstützten Arbeit mittels Röntgenstrukturanalyse von Kristallen des blockierten Proteasoms bestätigen. Dabei wurde auch klar, wie die Verbindung in Richtung eines nebenwirkungsarmen Medikaments weiter entwickelt werden kann. Neben der Kopfgruppe enthält die Verbindung eine kurze Kette von Aminosäuren, die sich an Bindungstaschen des Proteasoms anlagern können. Variiert man diese Aminosäuren, so kann man die Verbindung gezielt für den Angriff auf das Immuno-Proteasom optimieren.

„Der hier gezeigte, reversible zweistufige Bindungsmechanismus ist einzigartig für das Proteasom,“ sagt Michael Groll, Inhaber des Lehrstuhls für Biochemie am Department Chemie der TU München. „Dies erklärt die hohe Selektivität und lässt vergleichsweise geringe Nebenwirkungen erwarten. Mit der reversiblen Reaktion öffnet sich uns nun ein viel weiteres Einsatzfeld. Nun können wir diese Verbindungen auch in Richtung von Immunsuppressiva weiter entwickeln.“ Genau diese Aufgabe stellen sich die Grundlagenforscher nun in enger Zusammenarbeit mit Medizinern innerhalb einer neuen SFB-Transregioinitiative: „Biology of xenogenic cell and organ Transplantation – from bench to bedside“.

Die Arbeiten wurden unterstützt aus Mitteln der Deutschen Forschungsgemeinschaft (Exzellenzcluster Center for Integrated Protein Research Munich, CIPSM und SFB 594) sowie der Peter-und-Traudl-Engelhorn-Stiftung (Nachwuchswissenschaftlerstipendium für Dr. Melissa Gräwert). Die Röntgenstruktur-Experimente wurden an der PXI-Beamline der Synchrotron Lichtquelle Schweiz des Paul Scherrer Instituts (Villigen, Schweiz) durchgeführt.

Originalpublikation:
α-Keto-Aldehyd-Peptide besitzen ein neuartiges Leitmotiv für die Entwicklung reversibler Proteasominhibitoren, Melissa A. Gräwert, N. Gallastegui, Martin Stein, Boris Schmidt, Peter-Michael Kloetzel, Robert Huber and Michael Groll, Angewandte Chemie, Early View (Online), 7. Dezember 2010 – DOI: 10.1002/ange.201005488

Externer Link: www.tu-muenchen.de

Eine molekulare Taschenlampe

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Presseinformation des KIT (Karlsruher Institut für Technologie) vom 30.11.2010

Erstmalig stellen Forscher des Karlsruher Instituts für Technologie (KIT) und der Universität Basel (UB) elektronische Bauelemente aus einzelnen Molekülen her und regen diese zum Leuchten an.

Die Arbeit der Forscherteams um den Chemiker Prof. Marcel Mayor (KIT und UB) und den Physikern Dr. Ralph Krupke (KIT) und Prof. Hilbert v. Löhneysen (KIT) stellt einen wichtigen Beitrag dar für die Entwicklung neuer optoelektronischer Bauelemente auf Basis einzelner Moleküle. In diesem Verfahren werden maßgeschneiderte Moleküle mit Leuchtkern zwischen Nanoröhrenelektroden aus Kohlenstoff platziert und elektrisch angesteuert. Als Nachweis der molekularen Elektrolumineszenz dient der spektroskopische Fingerabdruck des Moleküls. Sowohl die Moleküle als auch die Elektroden aus Kohlenstoff-Nanoröhren wurden von den Forschern eigens für dieses Verfahren entwickelt.

Molekulare Elektronik befasst sich mit dem Ladungstransport durch Moleküle. Langfristiges Ziel ist die Entwicklung molekularer Schaltkreise für leistungsfähige und energieeffiziente Computer. Die aktuelle Arbeit weist nach, dass einzelne, fest verdrahtete Moleküle elektrisch zum Leuchten angeregt werden können – diese für die Grundlagenforschung wichtige Erkenntnis erweitert die Vision der molekularen Elektronik um eine optoelektronische Komponente.

Für die Forscher bestand die besondere Herausforderung darin, sogenannte bottom-up Strukturen (Moleküle) in top-down Strukturen (Elektroden) zu integrieren und dabei die kritischen Abmessungen zu beherrschen. Um Ladungstransport und Lichtemission zu ermöglichen, müssen die elektronischen und optischen Eigenschaften von Molekül und Nanoröhrenelektroden aufeinander abgestimmt sein.

Die von den Teamkollegen Dr. Sergio Grunder und Dr. Alfred Błaszczyk synthetisierten 7.5nm langen stäbchenförmigen Moleküle mit lichtaktiven Kern und die von Dr. Frank Hennrich in der Arbeitsgruppe von Prof. Manfred Kappes (KIT) aufbereiteten Kohlenstoff-Nanoröhren erfüllten diese Anforderungen. Durch kontrollierte strominduzierte Oxidation gelang es Dr. Christoph W. Marquard, Nanoröhren-Elektroden mit winziger Lücke (<10nm) zu erzeugen. Die in Lösung befindlichen Moleküle werden dann mittels Dielektrophorese, einer Feld-induzierten Form der Selbstorganisation, zwischen die Nanoröhrenelektroden abgeschieden.

Für die ausreichende Stabilität der Nanoröhren-Molekül-Nanoröhren Kontakte sorgen spezielle Ankergruppen an den Molekülenden. Wird an einen solchen Kontakt eine Spannung von einigen Volt angelegt, leuchtet das Molekül. Mit Hilfe eines empfindlichen Mikroskopaufbaus konnten die Forscher dieses Licht detektieren und nachweisen, dass es aus dem Kern des Moleküls emittiert wird. Die Arbeit erscheint als Advanced Online Publication (AOP) in der renommierten Zeitschrift Nature Nanotechnology. (tp)

Literatur:
Christoph W. Marquardt, Sergio Grunder, Alfred Błaszczyk, Simone Dehm, Frank Hennrich, Hilbert v. Löhneysen, Marcel Mayor, and Ralph Krupke: Electroluminescence from a single nanotube-molecule-nanotube junction. Nature Nanotechnology, published online 28. November 2010 | doi 10.1038/NNANO.2010.230

Externer Link: www.kit.edu

Vorkoster in der Wasserleitung

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Mediendienst der Fraunhofer-Gesellschaft vom Dezember 2010

Trinkwasser ist eines der am strengsten überwachten Lebensmittel. Dennoch ist auch das Versorgungsnetz nicht gegen Unfälle, Verschleiß oder gezielte Anschläge gefeit. Ein minutenschnelles Warnsystem für Gifte und andere gesundheitsschädliche Stoffe im Wasser könnte künftig sofort Alarm schlagen, wenn Gefahr droht.

Farblos soll es sein, kühl, geruchslos und geschmacklich einwandfrei. Es darf keine Krankheitserreger enthalten und die Gesundheit nicht schädigen. Trinkwasser wird deshalb in regelmäßigen Abständen einer Reihe von Screenings unterzogen. Ergänzend zu diesen Tests entsteht derzeit im Projekt »AquaBioTox« ein System für eine ständige Trinkwasserüberwachung in Echtzeit.

Derzeit beschränken sich die in der Trinkwasserverordnung vorgeschriebenen Untersuchungen auf Stichproben, die oft erst nach Stunden Ergebnisse liefern und stets auf bestimmte Substanzen zugeschnitten sind. Herzstück des AquaBioTox-Systems ist hingegen ein Bio-Sensor, der auf ein breites Spektrum potenziell gefährlicher Substanzen reagiert und bereits nach wenigen Minuten anspricht. Er arbeitet nach dem Vorkoster-Prinzip: Von der Hauptleitung wird etwas Trinkwasser in einer abzweigenden Fallstrecke durch den Sensor geleitet, der zwei verschiedene Bakterienstämme sowie Säugetierzellen enthält. Während die mikroskopisch kleinen Bakterien durch ihre große Oberfläche einen raschen Stoffaustausch gewährleisten und innerhalb von Minuten auf toxische Substanzen reagieren, sichern die Säugetierzellen durch ihre Verwandtschaft zum menschlichen Organismus das Ergebnis ab und erweitern gleichzeitig das Reaktionsspektrum. »Wir haben verschiedene Stoffklassen getestet, die im Wasser vorkommen könnten, dies aber nicht tun sollten, und bislang hat unser Sensor auf jede dieser Substanzen reagiert«, berichtet Dr. Iris Trick vom Fraunhofer-Institut für Grenzflächen- und Bioverfahrenstechnik IGB in Stuttgart, die den Bio-Sensor gemeinsam mit ihrer Kollegin Dr. Anke Burger-Kentischer entwickelt hat.

Die Mikroorganismen im Sensor wurden so verändert, dass sie ein rot fluoreszierendes Protein erzeugen. Kommen sie mit toxischen Stoffen in Berührung, verändert sich die Fluoreszenz. Ein am Karlsruher Fraunhofer-Institut für Optronik, Systemtechnik und Bildauswertung IOSB entwickeltes, hochsensitives Kamerasystem mit Auswerteeinheit registriert selbst kleinste Veränderungen der Fluoreszenz und bewertet diese automatisch. »Die Überwachungseinheit lernt mittels maschineller Lernverfahren aus historischen Daten, welche Schwankungen der physikalischen, chemischen und biologischen Parameter normal sind. Zeigt sich ein auffälliges Muster in den Signalen, schlägt es Alarm«, erklärt Dr. Thomas Bernard, Gruppenleiter vom IOSB. Der Bio-Sensor reagiert auf kleinste Mengen gefährlicher Substanzen. »Unser Sensor kann sehr geringe Konzentrationen nachweisen«, sagt Trick. Klassische Gifte wie Cyanid oder Rizin, aber auch Pflanzenschutzmittel oder toxische Stoffwechselprodukte von Bakterien können in Konzentrationen von Nanogramm pro Liter tödlich sein.

Um den Bio-Sensor dauerhaft betreiben zu können, müssen optimale Lebensbedingungen für die Mikroorganismen sichergestellt werden. Die Forscher vom IOSB haben dafür ein System entwickelt, das automatisch wichtige Parameter wie Temperatur und Nährstoffzufuhr überwacht und regelt. Weiterer Bestandteil des Aqua-BioTox-Systems ist ein Daphnien-Toximeter des Kieler Projektpartners bbe Moldaenke – die Wasserflöhe reagieren besonders sensibel auf Nervengifte. Das Monitoringsystem wird derzeit in einer stillgelegten Leitungsstrecke auf dem Gelände der Berliner Wasserbetriebe getestet – einem weiteren Projektpartner. Ziel ist es, das System so klein und kostengünstig zu machen, dass sich ein miteinander kommunizierendes Netzwerk aus Sensoreinheiten an sensiblen Stellen über das Trinkwassernetz verteilt installieren lässt.

Externer Link: www.fraunhofer.de