Archiv des Monats: Januar 2012

Ein kleines Energiesparwunder: das Chaperon-Protein Hsp90

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Pressemitteilung der TU München vom 12.01.2012

Scherenbewegung ganz ohne ATP-Verbrauch:

Eine bestimmte Gruppe von Proteinen, die sogenannten Chaperone, helfen anderen Proteinen, sich in die richtige Form zu falten. Bisher nahm man an, dass die Chaperone für die dafür nötigen Konformationsänderungen Energie in Form des universellen, zellulären Energieträgers ATP benötigen. Ein Team von Biophysikern um Thorsten Hugel, Professor an der Technischen Universität München (TUM) und Mitglied des Exzellenzclusters Nanosystems Initiative Munich (NIM), konnte nun zeigen, dass die Scherenbewegung des Chaperons Hsp90 kein ATP verbraucht sondern durch thermische Fluktuation angetrieben wird. Über ihre Ergebnisse berichtet das Fachjournal PNAS in seiner aktuellen Ausgabe.

ATP ist der Hauptenergieträger der meisten Organismen. Die Verbindung wird durch sogenannte ATPasen gespalten, um mit der dabei frei werdenden Energie beispielsweise Muskeln zu bewegen oder Nährstoffe zu transportieren. Das in großen Mengen in den Zellen vorkommende Chaperon-Protein Hsp90 besitzt in jeder seiner beiden Untereinheiten solch eine ATPase. Bisher gingen die Fachleute daher davon aus, dass die Bewegung und die Konformationsänderungen des HSP90 unmittelbar mit der Bindung oder Hydrolyse von ATP zusammenhängen.

Um diese Annahme näher zu untersuchen, haben der Biophysiker Thorsten Hugel und seine Mitarbeiter einen besonderen Versuchsaufbau entwickelt: Mit Hilfe von drei unterschiedlichen Lasern und einer äußerst empfindlichen Kamera konnten die Wissenschaftler die Bindung von ATP und die Konformationsänderungen des Hsp90-Proteins gleichzeitig beobachten. Entgegen ihrer Erwartung zeigten die Experimente, dass Bindung und Hydrolyse von ATP nicht direkt mit den umfassenden Konformationsänderungen des Chaperon-Proteins Hsp90 zusammenhängen. Hsp90 ist vielmehr ein sehr variables System, das durch thermische Fluktuationen angetrieben wird.

„Thermische Fluktuationen, das sind zufällige Änderungen der Struktur des Proteins – man kann sie sich als Zusammenstöße mit Wassermolekülen in der Umgebung vorstellen, die sich bei den Temperaturen in einem lebenden Organismus recht heftig bewegen,“ erklärt Thorsten Hugel. „Indem es diese Zusammenstöße nutzt, um zwischen den verschiedenen Konformationen hin und her zu schalten, spart das Hsp90 wertvolles ATP.“ Doch welche Aufgabe hat dann die ATPase im Hsp90-Chaperon? Die Wissenschaftler vermuten, dass Co-Chaperone oder auch Substratproteine das System so verändern, dass ATP-Bindung oder Hydrolyse eine wesentliche Aufgabe übernehmen.

Mit dem neu entwickelten Versuchsaufbau ist es jetzt möglich, das sehr komplexe System eingehender zu untersuchen und diese wichtige Frage zu lösen. Die Münchner Biophysiker eröffnen damit eine neue Sichtweise auf die Energieumwandlung in molekularen Maschinen.

Die Arbeiten wurden unterstützt durch Mittel der DFG (Hu997/9-1, SFB 863) und dem Exzellenzcluster Nanosystems Initiative Munich (NIM) sowie des NanoBio-Technologie Programms des Elitenetzwerks Bayern.

Originalpublikation:
Heat shock protein 90’s mechano-chemical cycle is dominated by thermal fluctuations
Christoph Ratzke, Felix Berkemeier and Thorsten Hugel.
PNAS, January 3, 2012 vol. 109, no. 1, 161-166) – Doi: 10.1073/pnas.1107930108

Externer Link: www.tu-muenchen.de

Schärfer als Heisenberg erlaubt

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Presseaussendung der TU Wien vom 16.01.2012

Messungen an der TU Wien führen zu einem tieferen Verständnis der quantenmechanischen Unschärfe.

Sie ist wohl das berühmteste Fundament der Quantenphysik – Heisenbergs Unschärferelation. Sie besagt, dass man nicht alle Eigenschaften von Quantenteilchen gleichzeitig mit beliebiger Genauigkeit bestimmen kann. Bisher wurde das oft dadurch begründet, dass eine Messung das Quantenteilchen eben notgedrungen verändert und dadurch andere Messungen verfälscht – doch ganz so einfach ist die Sache nicht. Neutronen-Experimente von Professor Yuji Hasegawa und seinem Team an der TU Wien konnten nun verschiedene Beiträge zur Quanten-Unsicherheit aufschlüsseln und damit eine Theorie japanischer Kollegen bestätigen: Der Einfluss der Messung auf das Quanten-System ist nicht immer der Grund für die Mess-Unsicherheit. Heisenbergs Argumente für die Quanten-Unschärfe müssen also neu überdacht werden – die Unschärferelation selbst bleibt freilich bestehen. Die Ergebnisse wurden nun im Fachjournal „Nature Physics“ veröffentlicht.

Ort oder Impuls – doch niemals beides

Dass sich in der Quantenphysik bestimmte Größen nicht gleichzeitig messen lassen ist unbestritten. Die Frage ist, wie man das interpretieren muss. „Bis heute hört man oft von Heisenbergs berühmten Gedankenexperiment, in dem die Position eines Elektrons mit Licht gemessen werden soll“, sagt Jacqueline Erhart vom Atominstitut der TU Wien. Um die Position eines Teilchens sehr genau bestimmen zu können muss man Licht mit sehr kurzer Wellenlänge (also großer Energie) verwenden. Das bedeutet aber auch, dass ein starker Impuls auf das Teilchen übertragen wird: Das Teilchen erhält durch die Messung einen Schubs. Je genauer man den Ort misst umso dramatischer verändert man den Impuls des Teilchens. Ort und Impuls, so argumentierte Heisenberg, sind daher nicht gleichzeitig exakt messbar. Dasselbe gilt in der Quantenphysik für viele andere Messgrößen-Paare. Heisenberg war der Meinung, dass in solchen Fällen eine genauere Messung der einen Messgröße immer eine Störung der zweiten Messgröße verursacht. Das Produkt aus Ungenauigkeit der ersten Messung und Störung der zweiten Messung, so meinte er, kann eine gewisse Grenze nicht unterschreiten.

Die Natur ist unscharf – auch ohne Messung

Dass eine Messung das Quantensystem stört und damit das Ergebnis einer zweiten Messung verfälscht ist aber gar nicht der Kern des Problems. „Solche Störungen gibt es schließlich auch in der klassischen Physik, das hat mit Quantentheorie zunächst noch nichts zu tun“, erläutert Stephan Sponar (TU Wien). Die Unsicherheit liegt in der Quantennatur des Teilchens selbst: Schon lange weiß man, dass man sich in der Quantenphysik ein Teilchen eben nicht mehr als punktförmiges Objekt vorstellen kann, das eine eindeutig bestimmte Geschwindigkeit und eine klare Bewegungsrichtung hat. Stattdessen verhält sich ein Teilchen wie eine Welle – und bei Wellen lassen sich Aufenthaltsort und Impuls eben nicht gleichzeitig beliebig genau definieren. Man könnte sagen: Das Teilchen „weiß“ selbst nicht, wo es sich genau befindet und wie schnell es ist – ganz unabhängig davon, ob es gemessen wird oder nicht.

Berücksichtigung des Messvorgangs – neue Unschärferelation

„Um diese prinzipielle Unbestimmtheit und die zusätzliche Störung durch einen Messvorgang korrekt zu beschreiben, kommt man nicht umhin, das Teilchen gemeinsam mit dem Messapparat  im quantenmechanischen Formalismus  zu beschreiben“, erklärt Georg Sulyok (TU Wien). Genau das gelang dem japanischen Physiker Professor Masanao Ozawa 2003 und führte auf eine verallgemeinerte Unschärferelation: In seinen Gleichungen steckten unterschiedliche „Sorten“ von Unschärfe: Einerseits die Unsicherheit, die durch die Messung entsteht, weil sie in den Zustand des Systems eingreift und damit die andere Messung verfälscht. Das ist die Unsicherheit von Heisenbergs Ort-Impuls-Beispiel. Andererseits beinhalten die Gleichungen auch die grundlegende Quanten-Unsicherheit, die unabhängig von der Messung in jedem Quanten-System vorhanden ist.

Neutronen und ihre Spins

Durch ein ausgeklügeltes Experiment-Design konnten die unterschiedlichen Beiträge am Atominstitut der TU Wien nun gemessen und voneinander unterschieden werden. Dabei wurden nicht Ort und Impuls eines Teilchens untersucht, sondern die Spins von Neutronen. Der Spin in X-Richtung und der Spin in Y-Richtung kann nicht gleichzeitig genau gemessen werden – sie erfüllen eine Unschärferelation, ähnlich wie Ort und Impuls. Durch magnetische Felder wurde der Spin der  Neutronen aus dem Reaktor des Atominstituts in die richtige räumliche Orientierung gebracht, ihr Spin wurde in zwei aufeinander folgenden Messungen bestimmt. Durch kontrollierte Manipulationen des Messapparats konnte statistisch ermittelt werden, wie die unterschiedlichen Quellen der Unschärfe miteinander zusammenhängen.

Einfluss der Messung beliebig klein

„Nach wie vor gilt: Je exakter, die erste Messung durchgeführt wird, desto stärker wird die zweite Messung gestört – doch kann das Produkt aus Ungenauigkeit und Störung beliebig klein gemacht werden, auch kleiner, als Heisenbergs ursprüngliche Formulierung der Unschärferelation erlaubt“, sagt Professor Yuji Hasegawa. Doch auch wenn sich die Messungen kaum beeinflussen – unscharf bleibt die Quantenphysik trotzdem: „Die Unschärferelation ist natürlich nach wie vor richtig“, versichert das Forschungsteam. Man sollte nur mit seiner Begründung vorsichtig sein: „Die Unschärfe kommt nicht vom störenden Einfluss der Messung auf das Quanten-Objekt, sondern von der Quanten-Natur der Teilchen selbst.“ (Florian Aigner)

Originalpublikation:
Nature Physics DOI: 10.1038/NPHYS2194

Externer Link: www.tuwien.ac.at

Eine neue Rolle für Membranbausteine

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Pressemitteilung der Universität Heidelberg vom 09.01.2012

Heidelberger Forscher entdecken unerwartete Genauigkeit der Wechselwirkung von Membranbausteinen

Biochemiker der Universität Heidelberg haben mit Hilfe eines neu entwickelten Verfahrens Licht in die bisher weitgehend unerforschte Funktionsweise von Membranbausteinen gebracht. Die Wissenschaftler am Biochemie-Zentrum der Universität Heidelberg (BZH) entdeckten in Zusammenarbeit mit Bioinformatikern der Universität Stockholm in der biologischen Membran, die eine Zelle eines Organismus umgibt, eine hochspezifische Erkennung und Wechselwirkung zwischen dem wasserabstoßenden Teil eines Proteins und eines Lipids. Der Lipidbaustein reguliert in der wasserabstoßenden Phase von biologischen Membranen einen intrazellulären Transportprozess. Bisher hatte die Forschung eine derartige Wechselwirkung in Membranen für nicht wahrscheinlich gehalten. Die Forschungsergebnisse wurden in der Fachzeitschrift „Nature“ veröffentlicht.

„Diese neue und unerwartete Rolle eines Membran-Lipidbausteins ist deshalb aufregend, weil biologische Membranen aus mehr als 1.000 verschiedenen Lipidbausteinen aufgebaut sind, die exakt mit einigen der mehr als 10.000 Membranproteine binden und damit deren Aktivität regulieren können“, erklärt Prof. Dr. Felix Wieland vom BZH, der die Forschergruppe zusammen mit Dr. Britta Brügger leitet. „Mit diesen Befunden ist die Tür offen zur Erforschung eines neuartigen molekularen Mechanismus der Kontrolle zellulärer Aktivitäten.“ Die Heidelberger Wissenschaftler arbeiteten bei ihren Untersuchungen mit den Forschungsgruppen von Prof. Dr. Gunnar von Heijne und Prof. Dr. Erik Lindahl in Stockholm zusammen.

Organismen funktionieren durch eine Vielzahl exakter Bindungen unterschiedlicher biologischer Bausteine miteinander. Wie die Grundprinzipien solcher hochspezifischer Wechselwirkungen im wässrigen Milieu in Zellen funktionieren, ist der Wissenschaft bereits bekannt. „Im Gegensatz dazu stellt man sich den inneren, wasserabstoßenden Raum biologischer Membranen weitgehend wie ein Öl vor, in dem Proteine herumschwimmen“, erläutert Prof. Wieland. „Die Prinzipien der spezifischen Erkennung von Bausteinen in diesem ‚öligen Meer aus Lipiden‘ sind bisher wenig bekannt. Das liegt daran, dass die Prinzipien der spezifischen Bindung im Wässrigen nicht auf nicht-wässrige Phasen anwendbar sind, außerdem stehen noch nicht lange empfindliche Methoden zur Bestimmung von Membran-Lipiden zur Verfügung.“

Um zu verstehen, wie der Transport von Membranvesikeln in einer Zelle funktioniert, arbeiteten die Wissenschaftler Methoden aus, mit denen man alle Lipidbausteine einer biologischen Membran mit hoher Empfindlichkeit auch mengenmäßig genau erfassen kann. „Bei der Untersuchung solcher Vesikel fiel uns auf, dass ihre Lipidzusammensetzung sich von den Membranen unterschied, aus denen sie gebildet worden waren“, erläutert Dr. Brügger. „Dieser Unterschied konnte nur erklärt werden, wenn man annahm, dass in der Membran eine hochspezifische Erkennung zwischen den Bausteinen möglich ist.“ Die Forscher entwickelten daher ein Verfahren zur Vermessung solcher Wechselwirkungen in der Lipidphase im Reagenzglas. Damit konnten sie Befunde aus der lebenden Zelle bestätigen und ein Strukturmerkmal im betreffenden Protein charakterisieren, das für die Spezifität der Wechselwirkung verantwortlich ist. „‚Transplantiert‘ man diesen Strukturteil in ein anderes Protein, welches vorher nicht in der Lage war, den Lipidbaustein zu erkennen, dann erwirbt dieses Protein die Fähigkeit seiner spezifischen Erkennung“, erklärt Prof. Wieland.

Die Forscher erkannten auch eine Funktion dieser exakten Wechselwirkung: Durch seine Bindung stimuliert das Lipid sein Protein dazu, sich mit einem identischen Protein zusammenzuschließen. Nur das daraus resultierende „Doppelprotein“ kann zur Bildung eines Transportvesikels beitragen. „Der Lipidbaustein übernimmt also die Rolle eines ‚Kofaktors‘ und reguliert damit einen zellulären Prozess“, erklärt Prof. Wieland. Bisher haben die Wissenschaftler in Heidelberg und Stockholm bereits rund 50 Membranprotein-Kandidaten identifiziert, die allein mit den verschiedenen Mitgliedern einer Membranbausteinfamilie ähnlich spezifische Wechselwirkungen eingehen könnten.

Originalpublikation:
F-X. Contreras, A.M. Ernst, P. Haberkant, P. Björkholm, E. Lindahl, B. Gönen, C. Tischer, A. Elofsson, G. von Heijne, C. Thiele, R. Pepperkok, F. Wieland, B. Brügger: Molecular recognition of a single sphingolipid species by a protein’s transmembrane domain. Nature (8. Januar 2012), doi: 10.1038/nature10742

Externer Link: www.uni-heidelberg.de

Rückwärtsgang im Nanotunnel

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Presseinformation der LMU München vom 09.01.2012 

Neues Verfahren erleichtert Analyse von Nukleinsäuren

Wie bei Proteinen beeinflusst auch bei Nukleinsäuren – also den Erbmolekülen DNA und RNA – die dreidimensionale Struktur deren Eigenschaften. Die Verwendung von Nanoporen zur Strukturbestimmung ist eine noch junge, aber vielversprechende Technik. Allerdings verhinderten Interaktionen zwischen Protein-Pore und Molekül bisher, das Verhalten selbst einfach strukturierter Moleküle während der Passage durch die Pore – der sogenannten Translokation – quantitativ zu verstehen. Dies ist aber notwendig, um die Technik langfristig für die Strukturbestimmung einsetzen zu können. Einem Forscherteam um LMU-Physiker Professor Ulrich Gerland und Professor Friedrich Simmel, TU München, gelang es nun im Rahmen des Exzellenzclusters „Nanosystems Initiative Munich“ (NIM), ein neues Verfahren zu entwickeln, das die Nukleinsäuren im Rückwärtsgang analysiert und so störende Einflüsse minimiert. Dies erlaubte den Wissenschaftlern, ein theoretisches Modell zu erstellen, das die Translokationsdynamik verschiedener Molekülsequenzen vorhersagen kann.

Die Nukleinsäuren RNA und DNA sind sogenannte Polynukleotide, die aus einer kettenförmigen Abfolge bestimmter Bausteine bestehen. Sofern sie als Einzelstrang vorliegen, können sie zudem sogenannte Sekundärstrukturen ausbilden: Bestimmte Abschnitte des Strangs gehen dann eine Verbindung ein, während das dazwischen liegende Stück eine Schleife bildet. Ist die Schleife kurz, wird die Sekundärstruktur als Haarnadelstruktur bezeichnet. Wie bei Proteinen beeinflusst die Sekundärstruktur auch bei Nukleinsäuren die Moleküleigenschaften, ihre Aufklärung ist daher von großem Interesse. „Um die Sekundärstruktur von RNA und DNA zu untersuchen, werden zunehmend Nanoporen eingesetzt: Man nutzt dabei aus, dass die Moleküle sich bei der Passage durch die engen Poren entfalten müssen und gewinnt Einblick in die Moleküleigenschaften, ohne dass man fluoreszierende Markierungen anbringen muss“, erklärt Gerland, „diese Technik ist noch recht jung und ihre Möglichkeiten sind bei Weitem noch nicht ausgeschöpft“. Nun gelang es den Wissenschaftlern, ein neues experimentelles Verfahren zu entwickeln, das es ermöglicht, die Passage einfach strukturierter Polynukleotide durch Nanoporen quantitativ zu verstehen und in einem theoretischen Modell darzustellen. Bisher war dies nicht möglich, weil Komplikationen wie etwa Interaktionen zwischen der Protein-Nanopore und dem Polynukleotid die Messungen signifikant beeinflussten und schwer vorherzusagen waren. Diese Komplikationen konnten nun durch ein verändertes experimentelles Design minimiert werden. Der entscheidende Trick dabei ist, die Analyse im Rückwärtsgang – das heißt gegenläufig zur Einfädelrichtung – zu machen: Das Polynukleotid wird durch das Anlegen einer elektrischen Spannung zunächst durch die trichterartige Öffnung auf der einen Seite der Pore gefädelt, wobei es sich entfaltet und nach der Passage – der sogenannten Translokation – seine Sekundärstruktur wieder einnimmt. Ein „Anker“ am Ende des Strangs verhindert das vollständige Durchrutschen durch die Pore. Anschließend wird der Strang wieder auf die Startseite zurückgeholt, wobei er sich nun an der engen Seite der Pore entfalten muss – und erst jetzt erfolgt die Analyse. „Im Gegensatz zur Vorwärts-Translokation scheinen dabei keine signifikanten Interaktionen stattzufinden“, sagt Simmel. Mithilfe der Ergebnisse entwickelten die Wissenschaftler ein theoretisches Modell, das die Translokationsdynamik verschiedener Haarnadelstrukturen mithilfe thermodynamisch berechneter sogenannter „freier Energielandschaften“ vorhersagen kann. „Dies kann eine Grundlage sein für die zukünftige Strukturaufklärung auch von komplizierteren Polynukleotid-Sekundärstrukturen“, blickt Gerland in die Zukunft. (göd)

Publikation:
„Quantitative Analysis of the Nanopore Translocation Dynamics of Simple Structured Polynucleotides“;
S. Schink, S. Renner, K. Alim, V. Arnaut, F.C. Simmel, U. Gerland;
Biophysical Journal Volume 102 January 2012 1-11;
doi: 10.1016/j.bpj.2011.11.4011

Externer Link: www.uni-muenchen.de

Mit High-Speed-CMOS-Sensoren sieht man besser

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Mediendienst der Fraunhofer-Gesellschaft vom 02.01.2012

Herkömmliche CMOS-Bildsensoren sind für lichtschwache Anwendungen wie Fluoreszenz kaum brauchbar. Denn große, in einer Matrix angeordnete Pixel erlauben keine raschen Auslesegeschwindigkeiten. Ein neues optoelektronisches Bauteil beschleunigt diesen Prozess. Es ist bereits zum Patent angemeldet.

Längst haben CMOS-Bildsensoren in der Digitalfotografie den Markt erobert. In der Herstellung sind sie wesentlich günstiger als bisherige Sensoren. Auch in Sachen Stromverbrauch und Handhabung sind sie überlegen. Deshalb verbauen die großen Hersteller von Handy- und Digitalkameras fast ausschließlich nur noch CMOS-Chips in ihre Produkte. Das schont den Akku – und die Kameras werden immer kleiner. Doch die optischen Halbleiterchips stoßen mitunter an ihre Grenzen: Während die Miniaturisierung in der Unterhaltungselektronik zu immer kleineren Pixelgrößen von etwa 1 Mikrometer führt, sind bei bestimmten Anwendungen größere Pixel von mehr als 10 Mikrometer gefragt. Besonders in Bereichen, in denen nur wenig Licht zur Verfügung steht, wie in der Röntgenfotografie oder in der Astronomie, gleicht die größere Pixelfläche den Lichtmangel aus. Für die Umwandlung der Lichtsignale in elektrische Impulse sorgen Pinned-Photodioden (PPD). Diese optoelektrischen Bauelemente sind für die Bildverarbeitung wesentlich und werden in die CMOS-Chips eingebaut. »Doch wenn die Pixel eine bestimmte Größe überschreiten, haben die PPD ein Geschwindigkeitsproblem«, erklärt Werner Brockherde, Abteilungsleiter am Fraunhofer-Institut für Mikroelektronische Schaltungen und Systeme IMS. Denn meistens erfordern lichtschwache Anwendungen hohe Bildraten. »Dafür ist die Auslesegeschwindigkeit mit PPD jedoch zu gering«, sagt Brockherde.

Für dieses Problem haben die Fraunhofer-Forscher jetzt eine Lösung gefunden – sie ist bisher einzigartig und bereits patentiert: Die Wissenschaftler haben ein neues optoelektronisches Bauelement entwickelt, LDPD genannt – »Lateral drift field Photodetector«. »Darin wandern die durch das einfallende Licht erzeugten Ladungsträger mit High-Speed zum Ausgang«, erklärt der Forscher. Bei der PPD diffundieren die Elektronen lediglich zum Ausleseknoten. Ein vergleichsweise langsamer Prozess, der für viele Anwendungen ausreicht. »Indem wir aber innerhalb des photoaktiven Bereichs ein elektrisches Spannungsfeld in das Bauelement integriert haben, konnten wir diesen Vorgang bis zum hundertfachen beschleunigen.«

Um das neue Bauelement realisieren zu können, erweiterten die Fraunhofer-Forscher den derzeit verfügbaren 0,35 µm-Standard-CMOS-Prozess zur Herstellung der Chips: »Das zusätzliche LDPD-Bauelement darf die Eigenschaften der restlichen Bauteile nicht beeinträchtigen«, sagt Brockherde. Mithilfe von Simulationsberechnungen gelang es den Experten, diesen Anforderungen zu genügen – ein Prototyp der neuen High-Speed-CMOS-Bildsensoren ist bereits verfügbar. »Die Freigabe für die Serienfertigung erwarten wir für nächstes Jahr«, so Brockherde.

Die High-Speed-CMOS-Sensoren sind ideale Kandidaten für Anwendungen, in denen großflächige Pixel und eine hohe Auslesegeschwindigkeit erforderlich sind: Nicht nur in der Astronomie, bei der Spektroskopie oder in der modernen Röntgenfotografie könnten sie zum Einsatz kommen. Sie eignen sich auch hervorragend als 3D-Sensoren, die nach dem Time-of-Flight-Verfahren arbeiten. Dabei senden Lichtquellen kurze Impulse aus, die von den Objekten reflektiert werden. Die Laufzeit des reflektierten Lichts wird dann von einem Sensor erfasst und ergibt ein ganzheitliches 3D-Bild. Diese Technologie ist etwa beim Thema Aufprallschutz von Interesse. Denn die Sensoren können das Umfeld dreidimensional exakt erfassen. Für die TriDiCam GmbH haben die Fraunhofer-Forscher bereits einen solchen Flächensensor mit der einzigartigen Pixelanordnung entwickelt.

Externer Link: www.fraunhofer.de