Ein Kompass für Pollenschläuche

Pressemitteilung der Universität Regensburg vom 25.05.2012

Forscher überwinden Barrieren für die Kreuzung von Pflanzenarten

Seit Jahrzehnten ist es ein Traum von Biologen und Pflanzenzüchtern auf der ganzen Welt: Der Genpool an Nutzpflanzen ließe sich wesentlich erweitern und verbessern, wenn die bestehenden Barrieren für die Kreuzung von Pflanzenarten überwunden werden könnten. Davon würde vor allem die Agrarwirtschaft profitieren. Allerdings konnten die molekularen Grundlagen vieler Kreuzungsbarrieren und die Vorgänge bei der doppelten Befruchtung von Blütenpflanzen lange Zeit nicht untersucht werden. Viele Kreuzungsversuche schlugen fehl, weil es nicht gelang, das Wachstum des männlichen Pollenschlauchs (der die Spermazellen transportiert) zum weiblichen Eiapparat anzuregen. Ein Forschungsteam der Universität Regensburg unter der Leitung von Dr. Mihaela-Luiza Márton und Prof. Dr. Thomas Dresselhaus vom Biochemie-Zentrum Regensburg (BZR) schaffte jetzt einen bedeutenden Durchbruch. Die Forscher programmierten den Eiapparat der Acker-Schmalwand (Arabidopsis thaliana) um und versetzten deren Samenanlagen in die Lage, Pollenschläuche der Nutzpflanzen Mais anzulocken. Darauf aufbauend sind künftig Kreuzungen von Pflanzenarten möglich, die bislang nicht miteinander kombinierbar waren.

Damit eine Blütenpflanze befruchtet wird, muss zunächst der Pollen auf die Narbe gelangen, die mit Griffel und Fruchtknoten den weiblichen Blütenanteil – den sogenannten Stempel – bildet. Von der Narbe ist es aber noch ein verhältnismäßig langer Weg bis zu den Eiapparaten der Pflanze, die oft tief eingebettet und geschützt in den Samenanlagen der Blüte liegen. Erschwerend kommt hinzu, dass die Spermazellen von Blütenzellen – im Gegensatz zu Spermazellen von Tieren – unbeweglich sind. Sie benötigen den Transport über einen Pollenschlauch zum Eiapparat. Der Pollenschlauch mit zwei Spermazellen an der Spitze wächst durch die verschiedenen Gewebe der weiblichen Blüte. Ziel ist das Zentrum des weiblichen Fruchtknotens mit den Samenanlagen. Hier verschmelzen anschließend jeweils zwei weibliche und zwei männliche Keimzellen, wodurch eine doppelte Befruchtung ermöglicht wird. Dabei entstehen ein Embryo und ein Nährgewebe (das Endosperm), das die pflanzlichen Nährstoffe enthält und später bei den wichtigsten Nutzpflanzen – den Gräsern – einen Großteil des Samens ausmacht.

Die doppelte Befruchtung ist das Markenzeichen aller Blütenpflanzen und damit der meisten Nutzpflanzen. Hier spielen eine ganze Reihe von Faktoren eine wichtige Rolle. So sind beispielsweise für die Keimung und das Wachstum der Pollenschläuche zahlreiche Akteure auf molekularer Ebene verantwortlich, wie genetische Untersuchungen in den letzten Jahren gezeigt haben. Márton und Dresselhaus konnten bereits in einer früheren Arbeit nachweisen, dass das kleine Protein ZmEA1 für den letzten Schritt der Pollenschlauch-Wanderung durch die weiblichen Blütenteile erforderlich ist.

Im Rahmen ihrer neuen Untersuchungen wollten die beiden Biologen prüfen, ob die Eigenschaften des Proteins auch auf andere Pflanzenarten übertragbar sind. Die Regensburger Biologen griffen dafür auf die Acker-Schmalwand (Arabidopsis thaliana) zurück, die unter anderem aufgrund ihrer Größe und relativ kurzen Generationszeit zu den beliebtesten Modellpflanzen gehört. Ihr Lebenszyklus von der Keimung bis zum fertigen Samen liegt bei nur sechs bis acht Wochen, so dass Wissenschaftler in einer überschaubaren Zeit das Ergebnis von Kreuzungsexperimenten untersuchen können. Die Forscher brachten das Protein ZmEA1 in den Eiapparat der Acker-Schmalwand ein und konnten auf diese Weise in vitro das Wachstum und die Wachstumsrichtung von Mais-Pollenschläuchen kontrollieren.

Die Versuche des Forscherteams zeigen erstmals, dass es grundsätzlich möglich ist, sogar Kreuzungsbarrieren unterschiedlichster Pflanzenarten zu überwinden. Zunächst ist angedacht, das Protein auch in die Eiapparate anderer Nutzpflanzen einzubringen, um auf diese Weise neuartige Kreuzungen zu ermöglichen und so den Genpool von Nutzpflanzen zu erweitern. Es gilt darüber hinaus, weitere molekulare Schalter zu identifizieren, um alle Kreuzungsbarrieren auf dem Weg des Pollenschlauches zum Eiapparat zu überwinden.

Die Untersuchungen der Regensburger Biologen sind gestern in der Online-Ausgabe der renommierten Fachzeitschrift „Current Biology“ veröffentlicht worden (DOI: 10.1016/j.cub.2012.04.061). (Alexander Schlaak)

Externer Link: www.uni-regensburg.de

Bitterrezeptoren für Stevia-Süßstoffe entdeckt

Pressemitteilung der TU München vom 24.05.2012

Warum Stevia nicht nur süß, sondern auch bitter schmeckt:

Stevia gilt als gesunde Alternative zu Zucker. Die kürzlich von der Europäischen Union als Süßungsmittel zugelassenen Steviaprodukte haben aber auch Nachteile, zum Beispiel einen langanhaltenden, bitteren Nachgeschmack. Die dafür verantwortlichen Geschmacksrezeptoren auf der menschlichen Zunge haben Wissenschaftler der Technischen Universität München und des Deutschen Instituts für Ernährungsforschung Potsdam-Rehbrücke nun identifiziert. Mit Zellkulturversuchen und sensorischen Tests konnten die Wissenschaftler zudem zeigen, dass Stevioside mit vielen Traubenzuckerbausteinen besonders süß schmecken. Über ihre Ergebnisse berichten die Forscher im Journal of Agricultural and Food Chemistry.

Auf der menschlichen Zunge gibt es nur einen Rezeptortyp, der für die Wahrnehmung von süßem Geschmack zuständig ist, etwa 25 verschiedene Rezeptoren hingegen für bittere Aromen. Wissenschaftler der Technischen Universität München (TUM) und des Deutschen Instituts für Ernährungsforschung Potsdam Rehbrücke (DIfE) haben nun die beiden Geschmacksrezeptoren hTAS2R4 und hTAS2R14 ausfindig gemacht, die für den bitteren Nachgeschmack von Stevia sorgen.

Zwar sind die Extrakte der subtropischen Pflanze bis zu 300-mal süßer als herkömmlicher Zucker. Sie enthalten dabei kaum Kalorien und schonen die Zähne. Dennoch hat das „Honigkraut“ einen Beigeschmack: In hoher Konzentration sorgt es für lakritzartige, bittere Noten.

Die Wissenschaftler haben neun sogenannte Steviolglykoside untersucht, die für den intensiven Geschmack von Extrakten der Stevia-Pflanze sorgen. Wie süß oder bitter die unterschiedlichen Glykosid-Varianten wirken, haben die Forscher zunächst im Reagenzglas getestet: Dabei übernehmen speziell gezüchtete Zellen die Funktion von Geschmacksrezeptorzellen und reagieren wie eine künstliche Zunge auf die Glykosid-Moleküle. Damit konnten die Wissenschaftler diejenigen Rezeptortypen identifizieren, die durch Stevia aktiviert werden.

Darüber hinaus wurden sensorische Tests durchgeführt, bei denen eigens geschulte Probanden die Geschmacksintensität der Stevia-Bestandteile in Abhängigkeit von deren Konzentration beurteilen. Das Ergebnis der kombinierten Geschmackstests: Die Struktur der Glykosid-Moleküle ist ein entscheidender Faktor für den Süße- oder Bitterkeitsgrad von Stevia. „Je mehr Traubenzucker am Molekül gebundenen sind, desto süßer und weniger bitter“, erklärt Prof. Thomas Hofmann, der den TUM-Lehrstuhl für Lebensmittelchemie und molekulare Sensorik inne hat. Der Stevia-Bestandteil Rebaudiosid D enthält zum Beispiel fünf Traubenzuckerbausteine und ist etwa fünfmal süßer und zu zwei Dritteln weniger bitter als Dulcosid A mit nur zwei Traubenzuckerbausteinen.

„Der bittere Beigeschmack der Steviolglycoside entsteht, indem die Glycoside die beiden Bittergeschmacks-Rezeptortypen auf der menschlichen Zunge aktivieren“, erklärt Anne Brockhoff vom Deutschen Institut für Ernährungsforschung. Diese neuen Erkenntnisse könnten dazu beitragen, den Bittergeschmack von Stevia-Produkten schon früh zu minimieren. „Beispielsweise können züchterische Maßnahmen oder auch die Aufreinigung bei der Gewinnung der Stevia-Produkte zielorientiert auf die besten Süßungskandidaten konzentriert werden“, ist sich TUM-Wissenschaftler Thomas Hofmann sicher.

Publikation:
Caroline Hellfritsch, Anne Brockhoff, Frauke Stähler, Wolfgang Meyerhof, Thomas Hofmann: Human Psychometric and Taste Receptor Responses to Steviol Glycosides, Journal of Agricultural and Food Chemistry, Mai 2012

Externer Link: www.tu-muenchen.de

Quantenkondensat: Die dreizehnte Art

Presseinformation der Universität Innsbruck vom 22.05.2012

Erstes Bose-Einstein-Kondensat von Erbium in Innsbruck erzeugt

Das exotische Element Erbium wurde von einem Team um Francesca Ferlaino an der Universität Innsbruck erstmals erfolgreich kondensiert. Damit haben die Innsbrucker Experimentalphysiker als weltweit einzige die ersten Bose-Einstein-Kondensate von gleich drei chemischen Elementen – Cäsium, Strontium und Erbium – erzeugt.

Ultrakalte Quantengase haben außergewöhnliche Eigenschaften und ermöglichen das Studium von grundlegenden Fragen der Physik. Mit Erbium haben die Forscher um Francesca Ferlaino vom Institut für Experimentalphysik der Universität Innsbruck für ihr Experiment ein sehr exotisches Element ausgewählt, das dank seiner besonderen Eigenschaften neue und faszinierende Möglichkeiten zur Untersuchung fundamentaler Probleme der Quantenphysik erlaubt. „Erbium ist vergleichsweise schwer und besitzt einen stark magnetischen Charakter. Diese Eigenschaften führen zu einem extremen dipolaren Verhalten der Quantensysteme“, sagt Ferlaino. Sie hat mit ihrem Team einen überraschend einfachen Weg gefunden, dieses komplexe Element mit Hilfe von Laserkühlung und Verdampfungskühlung extrem stark abzukühlen. Bei Temperaturen unmittelbar über dem absoluten Nullpunkt verwandelt sich die Wolke aus rund 70.000 Atomen in ein magnetisches Bose-Einstein-Kondensat. Die Teilchen verlieren dabei ihre individuellen Eigenschaften und schwingen alle im gleichen Takt. „Experimente mit Erbium ermöglichen uns neue Einblicke in die komplexen Wechselwirkungseigenschaften stark korrelierter Systeme und bieten vor allem auch neue Ansatzpunkte für die Untersuchung des Quantenmagnetismus mit kalten Atomen“, sagt die junge Wissenschaftlerin. Sie wurde 2009 mit dem österreichischen START-Preis ausgezeichnet und erhielt 2010 einen ERC Starting Grant des Europäischen Forschungsrats. „Wir haben mit dem Bose-Einstein-Kondensat nur knapp ein Jahr nach dem Start dieses Projektes eines der wichtigsten Ziele bereits erreicht“, zeigt sich Francesca Ferlaino stolz. „Dies zeigt, wie wichtig diese Förderprogramme für junge Forscherinnen und Forscher sind und wie wesentlich die Unterstützung durch die Universität Innsbruck und das Institut für Experimentalphysik für mich und mein Team waren.“ Als Gratulant stellte sich auch Nobelpreisträger Eric Cornell mit den Worten ein: „Lovely new baby. Its parents must be very proud!“

Quanten-Hauptstadt Innsbruck um ein Superlativ reicher

Cäsium, Strontium und Erbium sind die drei chemischen Elemente, die Innsbrucks Physik in den vergangenen Jahre erfolgreich kondensiert hat. Ein wichtiger Durchbruch gelang Rudolf Grimm und seinem Team 2002 mit der ersten Kondensation von Cäsium, die in den folgenden Jahren zahlreiche wissenschaftliche Früchte trug. START-Preisträger Florian Schreck aus der Gruppe um Rudolf Grimm konnte 2009 das Element Strontium erstmals kondensieren. Und nun gelang dieses Kunststück auch Francesca Ferlaino mit dem Element Erbium. Weltweit wurden bisher insgesamt 13 Elemente kondensiert. Zehn Kondensate entstanden dabei in jeweils anderen Forschungsgruppen auf der ganzen Welt. 2001 erhielten Eric Cornell, Wolfgang Ketterle und Carl Wieman für die Erzeugung der weltweit ersten Bose-Einstein-Kondensate den Physik-Nobelpreis. Das nun in Innsbruck erstmals realisierte Kondensat von Erbium eignet sich hervorragend, um in Zukunft zum Beispiel geophysikalische Phänomene wie Wirbelwinde oder die Dynamik von komplexen Proteinen in der Biophysik in Detail zu untersuchen.

Publikation:
Bose-Einstein Condensation of Erbium. K. Aikawa, A. Frisch, M. Mark, S. Baier, A. Rietzler, R. Grimm, F. Ferlaino. Phys. Rev. Lett. 108, 210401 (2012)
DOI: 10.1103/PhysRevLett.108.210401

Externer Link: www.uibk.ac.at

Molekularer Turbolader

Pressemitteilung der Universität Bonn vom 17.05.2012

Genetiker der Universität Bonn entschlüsseln eine wichtige Grundlage für die Fortbewegung von Zellen

Lebende Zellen haben keine Beine und Füße, sind aber trotzdem erstaunlich beweglich. So verfolgen zum Beispiel Fresszellen des Immunsystems Erreger und beseitigen die Eindringlinge. Doch auch Krebszellen können mobil werden – quasi als Voraussetzung für die Bildung von Metastasen. Wissenschaftler unter Federführung der Universität Bonn haben einen wichtigen molekularen Mechanismus entschlüsselt, der für die Mobilität von Tumorzellen mitverantwortlich ist. Die Ergebnisse werden nun im Journal „Current Biology“ vorgestellt.

Die Tumorzellen des schwarzen Hautkrebses und viele andere Zellen bewegen sich mithilfe so genannter Lamellipodien fort. „Dabei handelt es sich um sehr flache und breite Zellfortsätze“, berichtet Prof. Dr. Klemens Rottner vom Institut für Genetik der Universität Bonn, Hauptautor der Studie. Als „Motor“ für diese Fortsätze dienen Aktinfilamente, die Bestandteil des so genannten Zellskeletts sind. Im Muskel des Menschen verbinden sich diese fadenförmigen Aktin-Proteine mit Myosinfäden, die Ruderbewegungen ähnlich aneinander vorbeigleiten und Kraft erzeugen. „In Lamellipodien erzeugen die Verbindungen mit Myosin Widerlager für die Vorwärtsbewegung, wohingegen die eigentliche Bewegung durch das Wachstum der Filamente an der Spitze dieser Zellfortsätze entsteht“, erklärt Dr. Jennifer Block, die als Erstautorin im Team von Prof. Rottner an der Studie beteiligt war und nun in der Industrie arbeitet.

Forscher beobachten Aktinfilamente beim Wachsen

Beim Wachstum von Aktinfilamenten fügen sich einzelne Proteinbausteine zu einer langen Kette zusammen. Dieser Prozess ist strikt reguliert und kann heutzutage direkt beobachtet werden. Den Startschuss dazu gibt die sogenannte „Nukleation“, die nachfolgende Verlängerung wird als „Elongation“ bezeichnet. Wie verschiedene Regulatoren diese unterschiedlichen Phasen des Aktinfilamentwachstums molekular steuern, untersuchten die Bonner Wissenschaftler mit Hilfe einer speziellen Form der Fluoreszenzmikroskopie. „In unseren Experimenten konnten wir erstmals dabei zusehen, wie Nukleation und Elongation von Aktinfilamenten molekular gekoppelt sind“, erläutert Prof. Rottner. „Daraus konnten wir zurück schließen, was passieren würde, wenn wir diese Faktoren bei der Zellbewegung inaktivieren würden.“

Wissenschaftler schalteten bestimmte Gene „stumm“

Bislang ging die Wissenschaft davon aus, dass die Ausbildung der Fortsätze, mit denen sich die Zellen fortbewegen, hauptsächlich durch den sogenannten Arp2/3-Proteinkomplex gesteuert wird. „Wir konnten nun aber zeigen, dass auch Formine eine wichtige Rolle in Lamellipodien spielen können, und mit diesem Komplex kooperieren, indem sie die Verlängerung der von ihm erzeugten Aktinfilamente deutlich steigern“, berichtet Prof. Rottner. Als Beweis schalteten die Wissenschaftler das Gen für die Bildung eines bestimmten, in Lamellipodien vorkommenden Formins stumm. „Daraufhin zeigte sich, dass die gebildeten Lamellipodien sich langsamer vorwärts bewegten und die Effizienz der Zellwanderung insgesamt deutlich eingeschränkt war“, ergänzt Dr. Block. Dieses Ergebnis untermauert nun auch die direkte Bedeutung von Forminen bei Zellbewegungsprozessen.

Erkenntnisse sind von medizinischer Relevanz

An der Studie waren neben den Wissenschaftlern der Universität Bonn unter anderem auch Forscher des Instituts für Biophysikalische Chemie der Medizinischen Hochschule Hannover um Prof. Dr. Jan Faix und des Max-Planck-Instituts für Molekulare Physiologie in Dortmund um Dr. Matthias Geyer beteiligt. Bei den Untersuchungen handelt es sich um Grundlagenforschung mit medizinischer Relevanz. „Wenn wir einmal in der Lage sind, die Zellwanderung auf molekularer Ebene vollständig zu verstehen, können wir vielleicht auch die Mobilität von Tumorzellen hemmen und damit die Ausbildung von Metastasen verhindern“, sagt Prof. Rottner. Bis dahin sei es aber noch ein langer Weg. (Johannes Seiler)

Publikation:
FMNL2 Drives Actin-Based Protrusion and Migration Downstream of Cdc42, Journal Current Biology, DOI: 10.1016/j.cub.2012.03.064

Externer Link: www.uni-bonn.de

Lipidzusammensetzung bestimmt Energie der Membranverschmelzung

Presseinformation der Universität Göttingen vom 16.05.2012

Göttinger Biophysiker lösen Struktur bei der Membranfusion mit Röntgenstrahlen auf

(pug) Membrane bestehen im Wesentlichen aus einer Lipiddoppelschicht und Membranproteinen und verhindern die unkontrollierte Durchmischung von Stoffwechselprodukten und Ionen. Bei einer Vielzahl von biologischen Prozessen – wie beispielsweise bei der Nervenreizleitung, der Befruchtung oder der Ausscheidung von Stoffwechselprodukten aus der Zelle – ist jedoch eine kontrollierte Verschmelzung von Membranen erforderlich, die sogenannte Membranfusion. Wie diese Fusion auf molekularer Ebene abläuft ist in der Biophysik nach wie vor unbekannt. Zwar konnten bereits etliche Membranproteine identifiziert werden, welche die Fusion regulieren, und auch die molekulare Struktur der Proteine konnte weitgehend aufgeklärt werden. Die eigentliche Strukturänderung der Lipiddoppelschicht lässt sich jedoch nicht auflösen. Biophysiker um Dr. Sebastian Aeffner und Prof. Dr. Tim Salditt von der Fakultät für Physik der Universität Göttingen haben sich nun eines Tricks bedient, um die dreidimensionale Struktur bei der Verschmelzung von Membranen mit der Röntgenbeugung aufzuklären. Die Ergebnisse sind in der Zeitschrift Proceedings of the National Academy of Sciences Plus erschienen.

Die Göttinger Wissenschaftler brachten Lipidmembrane durch den Entzug von Wasser so eng in Kontakt, bis die Anordnung der Lipiddoppelschicht instabil wurde und sich Verbindungen zwischen benachbarten Membranen bildeten. Die Lipidmembrane fusionieren also nicht vollständig, weisen aber die für die Fusion typischen strukturellen Zwischenstufen auf. „Wenn man nun Stapel aus Hunderten bis Tausenden von Lipidmembranen verwendet, ordnen sich diese Verbindungen zwischen benachbarten Membranen periodisch im Raum an, obwohl sich Lipidmoleküle weiterhin wie in einer Flüssigkeit mischen. Dieser künstliche, durch osmotischen Druck stabilisierte fluide Kristall kann dann mit hochbrillanter Röntgenstrahlung untersucht werden“, erklärt Dr. Aeffner.

Die Ergebnisse dieser Messung sind überraschend: Die Struktur der Membranverschmelzung war bei allen untersuchten Lipidsystemen äußerst ähnlich, und die Verschmelzung fand immer bei dem gleichem kritischen Abstand statt. Große Unterschiede ergaben sich allerdings in der Arbeit, die geleistet werden muss, um die Membrane auf diesen Abstand zusammen zu bringen, und in der Energie, die für die Krümmung der Membrane aufgewendet werden muss. Durch Vergleich der unterschiedlichen Lipidzusammensetzung lässt sich nun verstehen, welche Lipide sich zum Beispiel durch das Einwirken von Proteinen verschmelzen lassen und bei welchen Lipiden die benötigte Energie kaum noch unter physiologischen Bedingungen in den biologischen Zellen aufgebracht werden kann. Dieses Wissen könnte helfen, Verschmelzungsprozesse von Membranen zu kontrollieren, die bei der Verabreichung von Arzneistoffen eine Rolle spielen.

Originalveröffentlichung:
Sebastian Aeffner et al. Energetics of stalk intermediates in membrane fusion are controlled by lipid composition. Proceedings of the National Academy of Sciences Plus (PNAS) 2012. DOI:10.1073/pnas.1119442109

Externer Link: www.uni-goettingen.de