30.11.2009 von PaulWutz.

Presseinformation der LMU München vom 25.11.2009

Neue Quelle für Bildung von Nervenzellen im Gehirn entdeckt

Der Arbeitsgruppe von Professor Magdalena Götz an der Ludwig-Maximilians-Universität (LMU) München und am Helmholtz Zentrum München ist ein weiterer Schritt zum Verständnis von Regenerationsprozessen im Gehirn gelungen. Die Forscher entdeckten Vorläuferzellen, die nach Verletzungen der Großhirnrinde neue glutamaterge Nervenzellen bilden können. Speziell bei Alzheimer spielt deren Degeneration eine entscheidende Rolle. Aus einer möglichen Steuerung des Bildungs- bzw. Wanderungsmechanismus lassen sich in Zukunft möglicherweise neue therapeutische Optionen ableiten. (Nature Neuroscience, 24. November 2009)

Noch bis vor wenigen Jahren galt die Neurogenese, also der Prozess der Entstehung von Nervenzellen, im Gehirn von Erwachsenen als unmöglich. Abgestorbene Nervenzellen können nicht ersetzt werden, so lautete die Lehrbuchmeinung. Dann entdeckten Forscher Regionen im Vorderhirn, in denen auch beim Menschen Zeit Lebens neue Nervenzellen gebildet werden. Diese so genannten GABAergen Zellen benutzen gamma-Aminobuttersäure (GABA), einen Botenstoff des Zentralnervensystems.

Jetzt haben Wissenschaftler der Arbeitsgruppe um Magdalena Götz, Leiterin des Instituts für Stammzellforschung am Helmholtz Zentrum München und Inhaberin des Lehrstuhls für Physiologische Genomik an der LMU, diese Gehirnregion im Mausmodell genauer unter die Lupe genommen. Sie fanden heraus, dass im Vorderhirn noch andere Nervenzellen regelmäßig gebildet werden: die sogenannten glutamatergen Nervenzellen, die als Überträgerstoff Glutamat benutzen. Den Nachweis konnten die Stammzellforscher mit Hilfe eines speziellen Transkriptionsfaktors erbringen: Tbr2 kommt ausschließlich in Vorläuferzellen der glutamatergen Nervenzellen vor.

Die im erwachsenen Organismus neu gebildeten Nervenzellen liegen im Riechkolben, dem Bereich des Gehirns, der die Geruchswahrnehmung vermittelt. Nervenzellen, die Glutamat als Überträgerstoff vermitteln, sind auch für die Speicherung bzw. den Abruf von Gedächtnisinhalten zuständig. Bei der Alzheimer-Demenz spielen Veränderungen bei der Signalübertragung dieser speziellen Zellen eine entscheidende Rolle.

Götz: „Die Entdeckung ist deshalb so wichtig, weil die Vorläuferzellen die von uns neu gefundenen glutamatergen Nervenzellen zum Beispiel auch nach Gehirnverletzungen für die benachbarte Großhirnrinde bilden können.“ Die Forschergruppe konnte dies am Mausmodell zeigen. Dort wanderten die Zellen in das geschädigte angrenzende Großhirngewebe ein und bildeten dort reife Nervenzellen. Vorläuferzellen könnten demnach degenerierte Nervenzellen ersetzen.

„Spannend ist nun die Frage ob dieser Vorgang auch im Menschen, speziell bei Alzheimerpatienten, abläuft – möglicherweise aber den massiven neuronalen Zelltod nicht mehr unter Kontrolle bekommt“, sagt Magdalena Götz. Ein therapeutischer Ansatz bestünde dann darin, diesen körpereigenen Ersatzmechanismus versuchsweise zu stimulieren. (Helmholtz Zentrum München)

Publikation:
„Adult generation of glutamatergic olfactory bulb interneurons“
Monika S Brill, Jovica Ninkovic, Eleanor Winpenny, Rebecca D Hodge, Ilknur Ozen, Roderick Yang, Alexandra Lepier, Sergio Gascón, Ferenc Erdelyi, Gabor Szabo, Carlos Parras, Francois Guillemot, Michael Frotscher, Benedikt Berninger, Robert F Hevner, Olivier Raineteau & Magdalena Götz
Nature Neuroscience, Bd. 12, Nr. 11, S. 1351-1474
Doi:10.1038/nn.2416

Externer Link: www.uni-muenchen.de

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27.11.2009 von PaulWutz.

Mediendienst der Fraunhofer-Gesellschaft vom November 2009

Will man die Größe eines Raumes vermessen, reicht die Schnelligkeit von üblichen Lasermessgeräten aus. Bei mobilen Anwendungen auf der Straße kann es jedoch nicht schnell genug gehen. Forscher konnten die Messrate der Scanner nun verzehnfachen.

Passt der Schwertransporter unter der Brücke durch? Oder muss er einen anderen Weg nehmen? Lassen die Häuser genug Platz für den sperrigen LKW? Um solche Fragen zu klären, erkundet ein Messauto vorab die Strecke, die der Schwertransport nehmen soll. Ein auf dem Auto befestigter Laserscanner erfasst Brücken sowie Häuser, Schilder und Bäume am Straßenrand. Die Funktionsweise des Scanners: Er sendet kurze Laserpulse aus, die an Hindernissen reflektiert werden. Über die Zeit, die das Licht braucht, um wieder beim integrierten Sensor anzukommen, kann man auf den Abstand zum Hindernis schließen. Die Ergebnisse werden mit der Position des Autos gekoppelt, die über Satellitenmessungen bestimmt wird. Bislang müssen die Wagen bei diesen Messungen recht langsam fahren, um ausreichend viele Punkte aufzunehmen. Auch der Einsatz solcher Scanner in Flugzeugen oder Hubschraubern zur Bestimmung von Geländehöhen und Objekten auf dem Gelände ist schwierig. Da das Flugzeug recht schnell ist, ist die Auflösung entsprechend gering und das entstehende Bild löchrig.

Forscher am Fraunhofer-Institut für Physikalische Messtechnik IPM in Freiburg haben die Messrate der Entfernungsmessung nun erheblich erhöht. Kern jedes Laserscanners ist die Laserentfernungsmessung. »Wir können entweder zehnmal schneller messen oder bei gleicher Geschwindigkeit des Scanners – etwa auf einem Flugzeug – zehnmal mehr Punkte analysieren«, sagt Dr. Ilia Bourovoi, Projektleiter am IPM. Der Laser misst die Entfernung mehrere Millionen Mal pro Sekunde. Wie erreichen die Forscher diese Schnelligkeit? »Wir haben neue elektronische Schaltungen und eine spezielle Software zur Datenverarbeitung entwickelt. Außerdem haben wir die Taktung des Laserstrahls optimiert.« Während herkömmliche Scanner mehrere Pulse für eine Messung brauchen, ermittelt das neue Pulslaserradar die Entfernung mit jedem einzelnen ausgesandten Puls. Das bietet neben der höheren Messgeschwindigkeit einen weiteren Vorteil: Die Ergebnisse sind unabhängig von der Geschwindigkeit, mit der sich der Scanner bewegt – etwa wenn er auf einem Auto oder Flugzeug montiert ist. Bei Scannern, die mehrere Laserpulse pro Punkt brauchen, verschmieren Details leicht, da sich der Scanner bei den nachfolgenden Pulsen bereits wieder weiter bewegt hat.

Ein Laborgerät des neuen Pulslaserradars gibt es bereits. So könnten künftig Messfahrzeuge, die im normalen Verkehrsfluss mitfahren, 3-D-Daten von Straßenumgebungen aufnehmen. Selbst aus dem Flugzeug liefert der Pulslaserradar noch eine hohe Messpunktdichte.

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25.11.2009 von PaulWutz.

Mediendienst der Universität Stuttgart vom November 2009

Design von Biokatalysatoren zur nachhaltigen Synthese

In der industriellen, der so genannten „weißen“, Biotechnologie werden Enzyme bei einer Vielzahl chemischer Reaktionen erfolgreich als Katalysatoren eingesetzt. Denn sie sind in der Lage, ihre Substrate unter milden Bedingungen und mit hoher Reaktionsgeschwindigkeit umzusetzen. Andererseits sind natürliche Enzyme für Anwendungen in der Synthese oft nicht optimal, da ihr Substratspektrum zu eng ist und die gewünschten Substrate nicht ausreichend schnell umgesetzt werden. Die Chemiker und Biologen des Instituts für Technische Biochemie der Universität Stuttgart erforschen deshalb im Rahmen eines vom Bundesministerium für Ernährung, Landwirtschaft und Verbraucherschutz geförderten Projekts, wie man Enzyme so verändern kann, dass sie für die chemische Synthese von Produkten aus nachhaltigen Rohstoffen geeignet sind.

Die Wissenschaftler setzen bei der Strukturänderung der Substratbindungstasche an, dem Ort im Enzym, an dem das Substrat mit dem Enzym vorübergehend eine engverzahnte Verbindung eingeht. Um die Substratbindungstasche zu optimieren, entwickelten sie die bioinformatische Methode des „molekularen Docking” weiter. Diese Methode wurde ursprünglich für die Entwicklung von Medikamenten verwendet, bei der ein kleines Molekül, das an ein Zielprotein binden soll, wie ein Schlüssel zu einem Schloss passen muss. Um die Methode auf die Erkennung zwischen Substrat und Enzym zu übertragen, erweiterten die Forscher die Methode zu einem mehrstufigen Verfahren, das berücksichtigt, dass die Substratbindungstaschen von Enzymen nicht starr sind. Zudem darf das Substrat nicht in seinem Ausgangszustand, sondern muss in einem dem Produkt ähnlicheren Übergangszustand in der Bindungstasche platziert werden. Dieser Übergangszustand muss in einer genau definierten Position im Enzym binden, damit das Substrat zum Produkt umgesetzt wird. In einem ersten Schritt docken die Wissenschaftler daher das Substrat in seinem Übergangszustand an das Enzym. Im zweiten Schritt optimieren sie dann die Struktur des Enzym-Substrat-Komplexes, indem sich die Form der Substratbindungstasche der Struktur des Substrats anpasst. Im dritten Schritt wird das Substrat nochmals in die nun optimierte Substratbindungstasche gedockt. Schließlich wird die Wechselwirkungsenergie und die Position des Substrats in der Substratbindungstasche bewertet. Dieses neue, mehrstufige Verfahren zeigte für Enzyme aus der Gruppe der Lipasen und Esterasen eine Trefferquote von 80 Prozent bei der Vorhersage der Aktivität gegenüber mehreren Substraten.

Ein wesentlicher Grund für die schlechte Aktivität eines Enzyms gegenüber einem gewünschten Substrat besteht darin, dass die Form der Bindungstasche nicht zum Substrat passt. Das neue Verfahren identifiziert die störenden Bereiche, die dann durch Enzym-Design verändert werden können. Die Stuttgarter Forscher nutzen dieses Verfahren bereits in Zusammenarbeit mit dem Industriepartner Evonik Industries AG für die Entwicklung von Biokatalysatoren zur Synthese von kosmetischen Inhaltstoffen aus nachwachsenden Rohstoffen. Zudem wird das Verfahren auch im Rahmen des europäischen Verbundprojekts „Nachhaltige mikrobielle und biokatalytische Produktion von neuen funktionellen Materialien” eingesetzt.

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23.11.2009 von PaulWutz.

Presseinformation der Max-Planck-Gesellschaft vom 20.11.2009

Max-Planck-Wissenschaftler verstehen nun besser, welche Prozesse die korrekte Faltung von Proteinen begünstigen und damit ihre Effizienz erhöhen

Um funktionstüchtig zu sein, müssen Proteine, welche aus Aminosäureketten bestehen, in eine bestimmte Struktur gefaltet werden. Bei diesem Prozess helfen Chaperone, die kurzzeitig an Proteine binden, und so eine falsche dreidimensionale Form verhindern. Spezielle Enzyme (Isomerasen), wirken darüber hinaus lokal auf die Struktur der Aminosäureketten. Das Zusammenspiel dieser Funktionen haben Wissenschaftler der Universität Bayreuth und Max-Planck-Wissenschaftler in Halle aufgeklärt. Die Chaperon-Untereinheit der untersuchten Faltungshelfer ist notwendig, um die sehr spezifische Isomeraseaktivität auf verschiedenartige Proteine anzuwenden. Die Kombination beider Funktionen in einem Enzym führt zu hocheffizienten Faltungshelfern. (PNAS, Early Edition, 17. November 2009)

Proteine gehören zu den wichtigsten Bausteinen des Lebens. Die Aminosäuresequenz für jedes Protein ist im Erbgut der Zelle festgeschrieben. Diese Sequenz von perlschnurartig aneinandergereihten Bestandteilen muss, um ihre biologische Funktion erfüllen zu können, zunächst in eine definierte dreidimensionale Struktur gebracht werden. Diese Faltungsprozesse sind komplex und bis heute nicht im Detail verstanden. Wird ein Protein nicht korrekt gefaltet, kann dies zu zahlreichen Krankheiten führen, wie zum Beispiel der Alzheimer-Krankheit.

Die Bindung zwischen zwei Aminosäuren kann in zwei verschiedenen Zuständen vorliegen, als trans- beziehungsweise cis-Form. Während die trans-Form eine eher gestreckte Fortführung der Peptidkette erlaubt, führt die cis-Form einen Knick in die Peptidkette ein. Das Drehen an dieser Bindung ist abhängig von speziellen Enzymen, den Isomerasen. Der Vorgang ist besonders wichtig bei der Aminosäure Prolin, da diese in entfalteten Eiweißen überwiegend in der trans-Form vorliegt, im gefalteten Zustand jedoch oft in der cis-Form. Bei der Faltung muss somit in vielen Fällen eine Umwandlung zwischen beiden Formen stattfinden. Dieser Prozess ist, wenn die nötigen Enzyme fehlen, sehr langsam. Statt im Bruchteil einer Sekunde, nehmen die Proteine ihre funktionelle dreidimensionale Struktur erst in Minuten bis Stunden ein.

Eine weitere Klasse von Faltungshelfern, die Chaperone, verhindern, dass die Proteine falsch gefaltet werden. Ein falsch gefaltetes Protein geht dem Organismus als funktionelle Einheit verloren, da es seine biologische Funktion nicht ausüben kann und somit eine sinnlose Investition darstellt. Chaperone eskortieren die Proteine - als Anstandsdamen in der Zelle - förmlich zum korrekt gefalteten Zustand.

Einige Faltungshelfer vereinigen nun die Eigenschaften von Prolylisomerasen und Chaperonen. Diese Enzyme sind modular aus verschiedenen Untereinheiten aufgebaut. Unklar war bisher der Grund für das häufige gemeinsame Auftreten dieser beiden Funktionen. Schon lange hingegen war bekannt, dass die Effizienz der Beschleunigung des cis/trans-Übergangs durch einen häufig vorkommenden Typ der Prolylisomerasen (FKBPs) stark von der chemischen Struktur der Aminosäure abhängt, welche in der Peptidkette dem Prolin unmittelbar vorangeht. Insbesondere wird die cis/trans-Umwandlung an Aminosäuren, die sich bevorzugt auf der Proteinoberfläche befinden, sehr schlecht katalysiert. Dies sollte für eine effiziente Funktion in der Proteinfaltung kontraproduktiv sein.

Faltungshelfer im Duett

Die neuen Untersuchungen zeigen nun, dass Faltungshelfer Proteinketten mit unterschiedlichsten Aminosäuren vor dem Prolin praktisch gleich gut umsetzen, wenn neben einer Prolylisomerase eine zusätzliche Chaperon-Untereinheit vorliegt. “Einigen Enzymen muss ihr Substrat anscheinend mundgerecht gereicht werden”, erklärt Tobias Aumüller von der Max-Planck-Forschungsstelle für Enzymologie der Proteinfaltung dieses Ergebnis. Die Wissenschaftler beschreiben einen Mechanismus, wie diese Enzyme ihre beiden Untereinheiten einsetzen, um optimal als Faltungsenzyme arbeiten zu können. Zunächst fängt die Chaperon-Untereinheit die ungefalteten Ketten ein und gibt diese an die Prolylisomerase-Untereinheit weiter. Diese Weitergabe erleichtert der Prolylisomerase-Untereinheit ihre Arbeit. Der Schritt, der nun bestimmt, wie schnell das Enzym arbeitet, ist vermutlich der Transfer zwischen beiden Funktionszentren, der aber zügig vonstatten geht.

Zu ihrem Ergebnis kamen die Wissenschaftler, indem sie verschiedene Enzyme verglichen: Solche, die nur die Prolylisomerase-Untereinheiten besitzen, und solche, bei denen sie an die katalytische Untereinheit eine Chaperon-Untereinheit gesetzt hatten. Um die Vorliebe der beiden Enzymvarianten für unterschiedliche Substrate zu beschreiben, bildeten sie Ketten von Aminosäuren, die jeweils vor dem Prolin eine der anderen 20 Aminosäuren aufweisen. In Halle wurde eine solche Bibliothek aus Peptiden, also kurzen Sequenzen, erstellt, in Bayreuth eine aus Modellproteinen. Aus der Verbindung der Ergebnisse konnten sie dann ihre Erkenntnisse ziehen.

In Abwesenheit einer Chaperon-Untereinheit war die Isomeraseaktivität sowohl gegenüber kurzen Peptiden als auch gegenüber faltenden Proteinketten sehr stark von der Sequenzumgebung des Prolins abhängig. In ihrer Gegenwart war die Aktivität in der Proteinfaltung enorm erhöht und praktisch unabhängig von der chemischen Natur der Aminosäure vor dem Prolin. Die gute Bindung ungefalteter Proteinketten an die Chaperondomäne sorgt also dafür, dass ihre Faltung gut und sequenzunabhängig durch Faltungsenzyme bescheunigt wird. [HW / BA]

Originalveröffentlichung:
Roman P. Jakob, Gabriel Zoldak, Tobias Aumüller, and Franz X. Schmid
Chaperone domains convert prolyl isomerasesinto generic catalysts of protein folding
PNAS, Early Edition, 17. November 2009

Externer Link: www.mpg.de

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20.11.2009 von PaulWutz.

Presseinformation der Ruhr-Universität Bochum vom 19.11.2009

Warum Sauerstoff tödlich ist für die biologische Wasserstofffabrik
Entdeckung ebnet den Weg für optimierte Hydrogenasen

Von einer mikroskopisch kleinen Grünalge wollen sich Forscher „eine Scheibe abschneiden“: Hocheffizient und ohne Treibhausgasemission kann eines ihrer Enzyme molekularen Wasserstoff produzieren – den umweltfreundlichen Kraftstoff der Zukunft. Einen Haken hat die Sache aber: Das Ganze funktioniert nur unter Ausschluss von Sauerstoff. Kommt Luft ins Spiel, geht die Wasserstofffabrik sofort und endgültig zugrunde, was die großtechnische Nutzung des Enzyms erschwert. Warum Sauerstoff so zerstörerisch wirkt, haben Bochumer Biologen um Prof. Dr. Thomas Happe gemeinsam mit Kollegen aus Oxford und Berlin auf molekularer Ebene untersucht. Ergebnis: Sauerstoffatome docken am selben Bindungsort an wie das eigentliche Substrat, der Wasserstoff. Durch Elektronenübertragung entstehen aggressive Sauerstoffformen, die Teile des Enzymkerns attackieren. Ziel der Forscher ist es jetzt, das Enzym gegen Sauerstoff unempfindlich zu machen. Sie berichten in den Proceedings of the National Academy of Science (PNAS) und im Journal of the American Chemical Society (JACS).

Wasserstoff: zukunftsträchtiger Energieträger

Molekularer Wasserstoff (H2) gilt als idealer Energieträger der Zukunft. In Kombination mit effizienten Brennstoffzellen liefert seine Verbrennung umweltfreundlich erzeugte Elektrizität. Es wird dabei keinerlei Treibhausgas frei, sondern nur reines Wasser. Wasserstoff wird allerdings bisher in großen Mengen nur aus fossilen Energieträgern wie Erdöl hergestellt. In der Natur gibt es aber Vorbilder für eine einfache, saubere und sehr effektive Produktion von Wasserstoff. Bestimmte Proteine, so genannte Hydrogenasen, wirken als Katalysatoren und können aus Elektronen und Protonen molekularen Wasserstoff herstellen. Ein Protein kann bis zu 9.000 Moleküle Wasserstoff pro Sekunde produzieren.

Grünalgen produzieren Wasserstoff bei Energieüberschuss

Diese Hydrogenasen kommen auch in Grünalgen vor, die mittels Energie aus Sonnenlicht Wasser zu Sauerstoff, Protonen (H+) und Elektronen (e-) spalten können. Dank der Hydrogenase haben die Grünalgen u. a. die Möglichkeit, überschüssige Energie in Form von Elektronen auf Protonen zu übertragen, wobei Wasserstoff entsteht. In der Arbeitsgruppe Photobiotechnologie am Lehrstuhl Biochemie der Pflanzen erforscht Prof. Dr. Thomas Happe die Zusammenhänge von Photosynthese und Wasserstoffproduktion am Beispiel der einzelligen Grünalge Chlamydomonas reinhardtii. Diese photosynthetisch aktiven Algen geben unter Schwefelmangelbedingungen große Mengen Wasserstoff an ihre Umgebung ab. Seit dieser Entdeckung im Jahr 2000 gilt die photobiologische Wasserstoffproduktion als viel versprechende Möglichkeit zur Herstellung von umweltfreundlichem Wasserstoff.

Der katalytisch aktive Kern

Die AG Photobiotechnologie arbeitet an der biochemischen und biophysikalischen Charakterisierung der für die Wasserstoffproduktion verantwortlichen Enzyme. Die Hydrogenasen verfügen über einen besonderen Eisen-Schwefel-Kern (der so genannte H-Kluster), an dem die Bildung von Wasserstoffgas mit extrem hoher Geschwindigkeit katalysiert wird. Der H-Kluster besteht aus einem Kern aus vier Eisen- und vier Schwefelatomen (4Fe-4S-Kern), der über eine Schwefelverbindung an ein weiteres Kluster mit zwei Eisen- und zwei Schwefelatomen (2Fe-2S-Kluster) gebunden ist. Dieses Subkluster besitzt ungewöhnliche Kohlenstoffmonoxid- und Cyanid-Liganden und ist der Bindungsort für den Wasserstoff.

Inaktivierung der Hydrogenase durch Sauerstoff

„Da es für die Nutzung der Hydrogenasen als biologische Katalysatoren zur Produktion von Wasserstoff gilt, ihre extreme Sauerstoffempfindlichkeit zu überwinden, fragen wir uns: Warum werden alle Hydrogenasen so schnell und irreversibel durch Luftsauerstoff inaktiviert?“, erklärt Prof. Happe. In enger Zusammenarbeit mit Kollegen aus Oxford und Berlin gelang es ihm und seinem Doktoranden Sven Stripp nun, den Mechanismus der Inaktivierung der Enzyme auf atomarer Ebene aufzuklären. Mit Hilfe modernster biophysikalischer Methoden wie Proteinfilm-Elektrochemie und Röntgenabsorptionsspektroskopie fanden die Forscher heraus, dass das Sauerstoff-Molekül genau wie das eigentliche Substrat, der Wasserstoff, an das 2Fe-2S-Kluster gebunden wird. Allerdings geht die zerstörerische Wirkung des Sauerstoff-Moleküls offenbar nicht direkt von seiner Bindung an dieses Kluster aus. Vielmehr konnten die Forscher zeigen, dass das weiter entfernte 4Fe-4S-Cluster kurz nach der Bindung des O2-Moleküls nicht mehr nachweisbar ist, also zerstört wird. Die Wissenschaftler postulieren, dass durch eine Übertragung von Elektronen auf den gebundenen Sauerstoff, aggressive „reaktive“ Sauerstoffvarianten (reactive oxygen species) entstehen, die dann in einer zweiten Reaktion Teile des 4Fe-4S-Kluster attackieren, dem bis dato keine Relevanz für die Sauerstoffsensitivität der Hydrogenasen zugeschrieben wurde.

Hochdurchsatz-Roboter-Technologie hilft bei der Suche

Diese Entdeckung ebnet den Weg für eine gezielte Modifikation der Hydrogenase, die sie gegenüber Luftsauerstoff unempfindlicher machen soll. „Wir arbeiten an einem viel versprechenden Ansatz, der die Prinzipien der “gerichteten Evolution” und des „Rationalen Protein Designs“ kombiniert“, so Prof. Happe. Die hierbei erzeugten Enzymvarianten werden mit einem einfachen Screening-Verfahren auf erhöhte Sauerstoff-Toleranz getestet. Auf das Arbeitsprogramm zugeschnitten wird weltweit erstmals unter Sauerstoffabschluss ein Roboter System installiert, das sowohl ein effizientes Screening der Enzymbibliotheken ermöglicht, als auch eine automatisierte Anzucht und Analyse von Kristallen sauerstoffsensibler Proteine gewährleistet, welche für die Strukturaufklärung der neuen Enzyme notwendig sind.

Titelaufnahmen:

Sven T. Stripp, Gabrielle Goldet, Caterina Brandmayr, Oliver Sanganas, Kylie A. Vincent, Michael Haumann, Fraser A. Armstrong and Thomas Happe: How oxygen attacks [FeFe] hydrogenases from photosynthetic organisms. In: PNAS 2009 106:17331-17336; published online before print September 28, 2009, doi:10.1073/pnas.0905343106

Gabrielle Goldet, Caterina Brandmayr, Sven T. Stripp, Thomas Happe, Christine Cavazza, Juan C. Fontecilla-Camps and Fraser A. Armstrong: Electrochemical Kinetic Investigations of the Reactions of [FeFe]-Hydrogenases with Carbon Monoxide and Oxygen: Comparing the Importance of Gas Tunnels and Active-Site Electronic/Redox Effects. In: J. Am. Chem. Soc., 2009, 131 (41), pp 14979–14989 DOI: 10.1021/ja905388j

Externer Link: www.ruhr-uni-bochum.de

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